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Immunglobulin G

Synonyme: IgG-Antikörper, IgG
Englisch: immunoglobulin G

1 Definition

Als Immunglobulin G, kurz IgG, bezeichnet man eine Unterklasse von Antikörpern, die etwa 75-80% der im Blut zirkulierenden Antikörper ausmacht. IgG wird von Plasmazellen synthetisiert.

2 Biochemie

IgG liegt in freier Form im Blutplasma vor. Das Molekulargewicht des Immunglobulins beträgt 150 kDa. Pro Tag werden ca. 30 mg IgG pro Kilogramm Körpergewicht gebildet. Die Halbwertszeit beträgt etwa 21 Tage.

2.1 Struktur

Das IgG-Molekül ist ein Tetramer aus zwei schweren und zwei leichten Ketten. Die Ketten sind untereinander über Disulfidbrücken verbunden und bilden so ein Y-förmiges Gesamtmolekül. Die beiden variablen Enden des Y tragen jeweils identische Antigenbindungsstellen.

Die leichten Ketten kommen in zwei Typen vor, Kappa und Lambda. Ein IgG-Molekül hat immer nur Leichtketten desselben Typs und wird danach als IgG-Kappa oder IgG-Lambda bezeichnet. Im Normalfall werden IgG-Kappa und IgG-Lambda etwa im Verhältnis 3:2 gebildet.

Der nur von den schweren Ketten gebildete "Fuß" des IgG-Antikörpers (Fc-Fragment, siehe unten) interagiert mit dem Fc-Rezeptor phagozytierender Zellen. Die Affinität zum Rezeptor ist in den verschiedenen IgG-Subklassen unterschiedlich ausgeprägt.

Beide Ketten des IgG können in verschiedene Domänen untergliedert werden. Die leichte Kette besteht aus einer variablen und einer konstanten Domäne:

  • VL ("variable light") und CL ("constant light")

Die schwere Kette besteht aus einer variablen und drei konstanten Domänen:

  • VH ("variable heavy"), C1H, C2H und C3H ("constant heavy")

2.2 Einteilung

Aufgrund der biochemischen Eigenschaften der schweren Ketten können die IgG-Antikörper in 4 weitere Subklassen differenziert werden:

Subklasse Abkürzung Relativer Anteil Affinität zum Fc-Rezeptor
Immunglobulin G1 IgG1 66% hoch
Immunglobulin G2 IgG2 23% sehr niedrig
Immunglobulin G3 IgG3 7% hoch
Immunglobulin G4 IgG4 4% intermediär

2.3 Fragmente

Immunglobulin G lässt sich durch bestimmte Enzyme in Antikörperfragmente zerlegen. Die Spaltung kann oberhalb oder unterhalb der Disulfidbrücken erfolgen, welche die schweren Ketten verbinden.

2.4 Abbau

Immunglobulin G wird durch Pinozytose kontinuierlich von den Endothelzellen des Gefäßsystems aufgenommen und intrazellulär in Lysosomen durch Proteasen und andere Enzyme abgebaut. Ein Teil des Immunglobulin G wird dabei an den FcRn-Rezeptor gebunden, wieder zur Zelloberfläche transportiert und dadurch recycelt.

IgG wird auch in der Milz abgebaut. Dort wird die schwere Kette durch die Enzyme Tuftsin-Endocarboxypeptidase und Leukokininase an den Positionen 293/292 bzw. 289/288 proteolytisch gespalten. Dadurch entsteht das Tetrapeptid Tuftsin, ein chemotaktischer Botenstoff.

3 Funktion

IgG-Antikörper zirkulieren im Blutplasma und sind als Teil des humoralen Immunsystems in den meisten Körpersekreten vorhanden. Außerdem können sie als einzige Immunglobuline die Plazenta passieren. Gemeinsam mit dem IgG des Kolostrums gewähren sie so den Nestschutz des Neugeborenen.

IgG-Antikörper sind im menschlichen Organismus ein Teil der Sekundärantwort des Immunsystems. Zu ihren Aufgaben gehören u.a.:

IgG ist darüber hinaus in die allergische Typ-II- und Typ-III-Immunreaktion involviert.

4 Labormedizin

In der Labormedizin können neben der Konzentrationsbestimmung von IgG im Serum und Liquor auch eine Analyse der IgG-Subklassen sowie die Bestimmung von allergie- und erregerspezifischen IgG-Antikörpern (Serologie) erfolgen.

Der serologische Nachweis erregerspezifischer IgG-Antikörper (z.B. Anti-HEV-IgG) ist ein wichtiges Diagnoseverfahren in der Infektiologie.

siehe: Spezifischer IgG-Antikörper

4.1 Material

Für die Untersuchung werden 2 ml Serum oder 4 ml Liquor benötigt.

4.2 Referenzbereich

4.2.1 ...im Serum

Die IgG-Konzentration im Serum kann mittels Immunoassay bestimmt werden. Der Referenzbereich für Erwachsene beträgt:

  • 8 bis 17 g/l (800 bis 1.700 mg/dl)

Bei Kindern liegen niedrigere Serumspiegel vor. Ausschlaggebend sind die vom jeweiligen Labor angegebenen Referenzbereiche.

4.2.2 ...im Liquor

Der Referenzbereich für IgG im Liquor beträgt bis zu 4 mg/dl.

Siehe: Liquordiagnostik

4.3 Interpretation

4.3.1 Erniedrigtes Serum-IgG

Der Serumspiegel von IgG ist erniedrigt bei:

4.3.2 Erhöhtes Serum-IgG

Der Serumspiegel von IgG ist erhöht bei:

4.4 IgG-Subklassenanalyse

Die Bestimmung der IgG-Subklassen erfolgt insbesondere bei Verdacht auf das Vorliegen eines IgG-Subklassen-Mangelsyndroms. Ein isolierter IgG-Subklassen-Mangel kann mit einer normalen Gesamt-IgG-Konzentration einhergehen, weshalb die Gesamt-IgG-Konzentration nicht als Screening für einen Subklassenmangel geeignet ist.

4.4.1 Referenzbereich

IgG-Subklasse Normwert [g/l]
IgG1 2,8 bis 8
IgG2 1,15 bis 5,7
IgG3 0,24 bis 1,25
IgG4 0,05 bis 1,25

4.4.2 Interpretation

4.4.2.1 Erhöhung der IgG-Subklassen
Erkrankung IgG1 IgG2 IgG3 IgG 4
Allergie
Virusinfekte
Bakterielle Toxine
Infektion mit LPS-bekapselten Bakterien
(Hämophilus, Pneumokokken)
Autoimmunerkrankungen
Parasitosen
Z.n. Hyposensibilisierung
IgG4-assoziierte Erkrankungen
Monoklonale Gammopathie i.d.R. Erhöhung einer Subklasse
4.4.2.2 Erniedrigung der IgG-Subklassen

Die IgG-Subklassen können im Rahmen von IgG-Subklassen-Mangelsyndromen erniedrigt sein. Im Kindesalter sind insbesondere Jungen betroffen. Am häufigsten ist ein IgG2-Mangel, der mit Infektionen der oberen Atemwege und Autoimmunerkrankungen (z.B. Autoimmunzytopenien) assoziiert ist.

Auch bei Erwachsenen ist das männliche Geschlecht häufiger betroffen, wobei im Ewachsenenalter insbesondere ein IgG3- oder IgG1-Mangel vorkommt. Ein IgG3-Mangel ist assoziiert mit rezidivierenden Bronchitiden, Durchfall und Asthma bronchiale.

5 Literatur

  • Laborlexikon.de; abgerufen am 29.03.2021

Diese Seite wurde zuletzt am 29. März 2021 um 17:42 Uhr bearbeitet.

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