Pepsin
von altgriechisch: πέψις ("pepsis") - Verdauung
Definition
Pepsin ist ein proteolytisches Enzym, das im Magensaft vorkommt. Seine inaktive Vorstufe ist das von den Hauptzellen der Magenschleimhaut sezernierte Pepsinogen, das bei einem sauren pH-Wert unter 3 in das proteolytisch wirksame Pepsin gespalten wird. Als Peptidase ist Pepsin für den Abbau der über die Nahrung aufgenommenen Proteine zuständig.
Biochemie
Pepsin hat ein Molekulargewicht von etwa 35 kDa und ein katalytisches pH-Optimum von ca. 1,8. Es handelt sich chemisch gesehen um ein Phosphoprotein, das aus 327 Aminosäuren zusammengesetzt ist. In seinem aktiven Zentrum befinden sich zwei Asparaginsäurereste. Somit zählt Pepsin zu den Aspartat-Proteasen.
Katalytische Aktivität
Als Endopeptidase spaltet es Bindungen innerhalb einer Peptidkette, besonders leicht hinter aromatischen Aminosäuren. Es besitzt daher eine hohe Strukturspezifität bei gleichzeitig geringer Substratspezifität.
Sekretion
Die Pepsinogensekretion wird durch hormonelle und neuronale Stimuli ausgelöst. Hierzu zählen u.a. der Vagusreiz und das Hormon Gastrin. Diese Reize bewirken durch Aktivierung G-Protein-gekoppelter Rezeptoren eine cAMP-abhängige Ausschüttung von Pepsinogen aus sekretorischen Vesikeln der Hauptzellen (Exozytose).
Im Magen entsteht dann unter Einwirkung von Salzsäure durch Autoproteolyse das aktive Pepsin. Bei der Passage des enzymatisch versetzten Chymus in das neutrale Milieu des Duodenums verliert Pepsin durch partielle Denaturierung weitgehend seine proteolytische Aktivität und wird zusätzlich durch Proteasen inaktiviert.
um diese Funktion zu nutzen.