Peptid

Peptide können nach verschiedenen Kriterien eingeteilt werden

...nach Kettenlänge

• Oligopeptid: < 10 Aminosäuren (z.B, Dipeptid, Tripeptid)
• Polypeptid: 10–100 Aminosäuren
• Protein: > 100 Aminosäuren

...nach Struktur

• lineare Peptide
• zyklische Peptide

...nach Herkunft

• endogene Peptide (im Organismus gebildet, z.B. Insulin)
• exogene Peptide (z.B. synthetisch hergestellte Arzneistoffe)

...nach Funktion

• Signalpeptide (z.B. Hormone)
• Neuropeptide (z.B. Endorphine, Enkephaline)
• Antimikrobielle Peptide (z.B. Defensine)
• Wachstumsfaktoren (z.B. IGF-1)

Peptide entstehen durch eine Kondensationsreaktion zwischen der Carboxygruppe der einen und der Aminogruppe der nächsten Aminosäure unter Abspaltung von Wasser.

Aufgrund ihres partiellen Doppelbindungscharakters ist die Peptidbindung planar und zeigt eine eingeschränkte Rotationsfreiheit. Die Abfolge der Aminosäuren bestimmt die Primärstruktur des Peptids, die wiederum die räumliche Anordnung beeinflusst. Kurze Peptide besitzen meist keine stabile Sekundärstruktur, während längere Peptidketten definierte Faltungsstrukturen (z.B. α-Helix, β-Faltblatt) ausbilden können.

Die Synthese von Peptiden erfolgt im Organismus durch die Ribosomen im Rahmen der Proteinbiosynthese. Der Abbau wird durch Proteasen bzw. Peptidasen ermöglicht, die Peptidbindungen hydrolytisch spalten.

Peptide übernehmen im menschlichen Körper vielfältige Funktionen, insbesondere als Signal- und Botenstoffe:

• Hormone: Viele Hormone sind Peptide (z.B. Insulin). Sie binden an spezifische Rezeptoren und regulieren u.a. den Stoffwechsel.
• Neurotransmitter und Neuromodulatoren: Endogene Opioide wie Endorphine und Enkephaline beeinflussen die Schmerzverarbeitung im Zentralnervensystem.
• Wachstumsfaktoren: Regulieren Zellproliferation, Differenzierung und Geweberegeneration (z.B. IGF-1).

Synthetische Peptide haben in der modernen Medizin eine zunehmende Bedeutung, da sie hochspezifisch wirken.

• Stoffwechselerkrankungen: GLP-1-Rezeptor-Agonisten (z.B. Semaglutid, Liraglutid) werden zur Behandlung des Diabetes mellitus Typ 2 und zur Gewichtsreduktion eingesetzt.
• Notfallmedizin: Peptide wie Glukagon (bei Hypoglykämie) oder Vasopressin (z.B. im Rahmen der Reanimation) finden Anwendung in der Akutmedizin.

Einsatz im Sport

Einige synthetische Peptide werden im Leistungssport und Bodybuilding zur Beeinflussung von Regeneration, Angiogenese und Wachstumshormonsekretion verwendet (z.B. BPC-157, GHRPs). Häufig handelt es sich dabei um nicht zugelassene oder zweckentfremdet angewendete Substanzen, deren Wirksamkeit und Sicherheit nicht ausreichend belegt sind und die zugleich eine wichtige Rolle beim Doping spielen.

Rechtliche Einordnung

Die rechtliche Einordnung von Peptiden richtet sich nach ihrer pharmakologischen Wirkung, ihrem Zulassungsstatus und dem Verwendungszweck. Insbesondere synthetische Peptidhormone, Wachstumsfaktoren und deren Analoga (z.B. GHRPs, IGF-1 oder HGH-Analoga), wie sie häufig im Sport oder als sogenannte "Research Chemicals" eingesetzt werden, unterliegen der gesetzlicher Regulierung

Peptide mit therapeutischer Zielsetzung gelten als Arzneimittel im Sinne des Arzneimittelgesetzes (AMG). Das Inverkehrbringen und die Anwendung nicht zugelassener Peptide am Menschen sind strafbar.

Darüber hinaus fallen zahlreiche Peptide unter das Anti-Doping-Gesetz (AntiDopG). Hierzu zählen insbesondere Peptidhormone, Wachstumsfaktoren sowie Wachstumshormon-sezernierende Peptide, die auf der Verbotsliste der Welt-Anti-Doping-Agentur (WADA) geführt werden. Bereits der Besitz nicht geringer Mengen dieser Substanzen zum Zwecke des Dopings ist strafbar.

Zugelassene Peptidarzneimittel sind bei medizinischer Indikation legal, können jedoch im Leistungssport ebenfalls als Dopingmittel relevant sein.