α-Helix

Polypeptide können mehrere helikale Konformationen ausbilden. Nur die Alpha-Helix besitzt jedoch starke, stabilisierende Wasserstoffbrückenbindungen. Sie werden zwischen der Aminogruppe (NH) einer Aminosäure und der Carbonylgruppe (C=O) einer zweiten Aminosäure ausgebildet, die dazu dicht beieinander liegen müssen. Die Bindung erfolgt dabei nach dem Raster i + 4 -> i, d.h. der Aminosäurerest 5 geht eine Bindung mit dem Aminosäurerest 1 ein. Die Seitenketten zeigen in dieser Konfiguration nach außen.

Eine Alpha-Helix kann rechts- oder linksgängig sein, wobei sich beide Formen wie Enantiomere zueinander verhalten. Die rechtsgängige Alpha-Helix dreht aufwärts gegen den Uhrzeigersinn. Sie vollzieht in 3.6-Aminosäure-Einheiten eine Windung.

Linksgängige Alpha-Helices sind in natürlichen Proteinen sehr selten und meist kurz (etwa 4 Reste), da L-Aminosäuren stereochemisch rechtsgängige Helices bevorzugen.

Bestimmte Aminosäuren stören die Ausbildung der Alpha-Helix-Struktur. Hierbei ist besonders das heterozyklische Prolin zu erwähnen, dessen Einbau in eine Aminosäuren-Sequenz zum Abknicken der Peptid-Kette führt.