Protein
von altgriechisch: πρωτεῖος ("prōteîos") - an erster Stelle
Synonym: Eiweiß
Englisch: protein
Definition
Proteine (Eiweiße) sind Makromoleküle, die in ihrer Grundsubstanz aus Kohlenstoff, Wasserstoff, Sauerstoff, Stickstoff und Schwefel bestehen. Die Moleküle sind aus durch Peptidbindungen vernetzten Aminosäuren aufgebaut. Der genaue chemische Aufbau der Proteine ist beim Menschen und anderen tierischen Organismen in Form von Genen in der DNA des Zellkerns und zu einem sehr geringen Anteil auch in der mitochondrialen DNA codiert.
Hintergrund
Proteine sind die wichtigsten biochemischen Funktionsträger. Ihr Gesamtbestand macht etwa 15-17 % der Körpermasse aus. Die zur Bildung der Proteine notwendigen Aminosäuren entstammen zum großen Teil den Nahrungsproteinen, können aber zum Teil auch von Körper selbst produziert werden. Die biochemische Herstellung von Proteinen im Körper bezeichnet man als Proteinbiosynthese, ihre Umsetzung als Proteinstoffwechsel.
Im Körper werden Proteine u.a. als Strukturelemente (z.B. Kollagen), Katalysatoren (Enzyme), Transportvehikel (z.B. Hämoglobin), Ionenkanäle (z.B. Natriumkanäle) und kontraktile Strukturen (z.B. Myosin) verwendet.
Eigenschaften
Proteine sind Polymere, die aus 20 verschiedenen Aminosäuren und somit auch vielen verschiedenen funktionellen Gruppen zusammengesetzt sind. Sie können sich mit ihrer spezifischen Aminosäuresequenz spontan zu einer komplexen dreidimensionalen Struktur falten, die v.a. durch Wasserstoffbrückenbindungen stabilisiert wird. Diese für jede Aminosäuresequenz spezifische dreidimensionale Struktur verleiht den Proteinen ihre Vielfalt an verschiedenen Funktionen.
Struktur
Primärstruktur
Die Primärstruktur eines Proteins gibt die Reihenfolge der durch Peptidbindungen verknüpften Aminosäuren an. Dies wird als die Aminosäuresequenz bezeichnet. Sie ist durch die Gene festgelegt.
Sekundärstruktur
Polypeptidketten können sich zu regelmäßigen Strukturen falten.
α-Helix
Bei der α-Helix ist die Polypeptidkette ringförmig gewunden und wird ca. jede vierte Aminosäure durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen dem Carbonyl-Sauerstoffatom einer und dem Amino-Wasserstoffatom der anderen Peptidbindung stabilisiert. Die Reste zeigen dabei alle nach außen. Die Aminosäuren Valin, Threonin und Isoleucin können diese Struktur durch ihre Verzweigungen am β-Kohlenstoffatom aufgrund sterischer Hinderungen destabilisieren. Auch Asparagin, Serin und Aspartat, die deprotonierte Asparaginsäure, stören eventuell diese Struktur, da ihre stark polaren funktionellen Gruppen mit den der in der Hauptkette gelegenen Amiden um Wasserstoffbrückenbindungen konkurrieren.
β-Faltblatt
Das β-Faltblatt besteht im Gegensatz zur α-Helix aus fast völlig ausgestreckten Strängen der Polypeptidkette, die hauptsächlich antiparallel verlaufen und sich durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Peptidbindungen aller Aminosäuren stabilisieren. Somit bildet das β-Faltblatt ein wichtiges Strukturelement für viele Proteine (z.B. fettsäurebindende Proteine bestehen fast ausschließlich aus dieser Struktur).
Schleifenstrukturen
Da Proteine meist eine sehr kompakte Struktur aufweisen, muss es viele Richtungswechsel in der Polypeptidkette geben. Bei der β-Kehre bildet das Carboxyl-Sauerstoffatom einer Peptidbindung eine Wasserstoffbrückenbindung zum Amino-Wasserstoffatom der übernächsten Peptidbindung aus, was zu einem abrupten Richtungswechsel führt.
Die Ω-Schleifen, wobei das "Ω" nur den Richtungswechsel verdeutlichen soll, bilden die restlichen Richtungsänderungen und verfügen im Gegensatz zu β-Strängen und α-Helices über keine regelmäßigen Strukturen.
Tertiärstruktur
Als Tertiärstruktur bezeichnet man die Gesamtanordnung einer Polypeptidkette. Hierbei kommt es oft zu einer charakteristischen Verteilung von hydrophoben und hydrophilen Resten, was in bestimmten Milieus zu thermodynamischer Stabilität führt. Weiterhin sind Wasserstoffbrückenbindungen, Disulfidbrücken, Ionenbindungen und Van-der-Waals Wechselwirkungen an der Stabilisierung involviert.
Quartärstruktur
Die Quartärstruktur beschreibt die räumliche Anordnung der Untereinheiten (Polypeptidketten) und deren Wechselwirkungen untereinander in einem Protein. Besteht ein Protein aus zwei identischen Untereinheiten, bezeichnet man es als Dimer. Hämoglobin ist mit seinen zwei Paaren von Untereinheiten ein Tetramer.
Einteilung
Man kann Proteine nach verschiedenen Kriterien in Gruppen einteilen, z.B. nach Funktion, Lokalisation, Molekülform oder charakteristischen molekularen Bestandteilen sowie nach ihrem Auftreten in pathophysiologischen Abläufen. Je nach wissenschaftlichem Zusammenhang haben die verwendeten Einteilungen einen unterschiedlichen Fokus. Systematische Klassifikationen, die neben der molekularen Struktur auch die evolutionäre Verwandtschaft von Proteinen berücksichtigen, bieten die SCOP- ("Structural Classification of Proteins") und CATH-Datenbank ("Class, Architecture, Topology, Homologous Superfamily").
...nach Funktion
- Abwehrproteine
- Carrierproteine
- Enzyme
- Motorproteine
- Rezeptorproteine
- Strukturproteine
- Transportproteine
...nach Lokalisation
...nach Molekülform
- Globuläre Proteine: Albumine, Globuline, Histone, Protamine, Prolamine
- Fibrilläre Proteine: Kollagene, Elastin, Keratin, Fibrinogen, Myosin
...nach molekularen Bestandteilen
- Chromoproteine
- Eisen-Schwefel-Proteine
- Flavoproteine
- Glykoproteine
- Hämoproteine
- Lipoproteine
- Metalloproteine
- Nukleoproteine
- Zinkfingerproteine
...nach Pathophysiologie
Nahrungsbedarf
Der Tagesbedarf an Proteinen liegt bei einem erwachsenen Menschen bei etwa 1 g pro kg Körpergewicht. Als Sportler benötigt man zum Muskelaufbau etwa 1,6 g Eiweiß/kgKG.
Klinik
Unter dem Begriff Proteinopathie werden Erkrankungen zusammengefasst, denen eine pathologische Konformationsänderung bzw. Fehlfaltung von körpereigenen Proteinen zugrunde liegt.
Podcast
Weblinks
Bildquelle
- Bildquelle Podcast: ChatGPT (DocCheck)