Tertiärstruktur

Die Tertiärstruktur beschreibt die vollständige dreidimensionale Faltung einer einzelnen Polypeptidkette und bestimmt die spezifische Funktion eines Proteins. Sie ergibt sich aus der Primärstruktur und wird durch verschiedene intramolekulare Wechselwirkungen stabilisiert, insbesondere durch hydrophobe Wechselwirkungen, Wasserstoffbrückenbindungen, ionische Bindungen (Salzbrücken), Van-der-Waals-Kräfte sowie Disulfidbrücken.

Sie bildet einen übergeordneten räumlichen Aufbau, der häufig aus verschiedenen Motiven der Sekundärstruktur (z.B. Alpha-Helix, Beta-Faltblatt und Schleifenstrukturen) zusammengesetzt ist. Die Tertiärstruktur umfasst dabei die Anordnung dieser Elemente sowie die gesamte räumliche Organisation der Polypeptidkette einschließlich Seitenketten und Domänen.

Bei globulären Proteinen entsteht häufig ein hydrophober Kern, während polare Bereiche bevorzugt an der Oberfläche lokalisiert sind. Disulfidbrücken können zusätzlich zur Stabilisierung beitragen, sind jedoch vor allem für extrazelluläre Proteine von besonderer Bedeutung.

Eine Tertiärstruktur bezieht sich immer auf eine einzelne Polypeptidkette, d.h. genau eine Primärstruktur. Sie kann bereits als funktionelles Protein fungieren (z.B. Myoglobin). Häufig lagern sich aber mehrere Tertiärstrukturen zusammen – so entsteht eine Quartärstruktur, wie beispielsweise beim Hämoglobin oder bei einem Proteinkomplex.

Schematische Darstellung der verschiedenen Proteinstrukturen

Die Tertiärstruktur ist entscheidend für die biologische Funktion eines Proteins als Enzym, Hormon, Rezeptor oder Strukturprotein. Veränderungen der nativen Tertiärstruktur (z.B. durch Denaturierung) führen in der Regel zu einem Verlust oder einer Veränderung der Funktion.