β-Faltblatt

Zwei oder mehr Polypeptidketten sind mehr oder weniger parallel angeordnet und durch Wasserstoffbrückenbindung miteinander verbunden. Der Abstand zwischen den einzelnen Aminosäuren beträgt ca. 0,35 nm. Bei der Helix sind es lediglich 0,15 nm. Die Seitenketten liegen abwechselnd ober- und unterhalb der Ebene.

Man unterscheidet grundsätzlich drei Formen des β-Faltblattes, je nach Verlaufsrichtung der einzelnen Polypeptidketten:

• antiparalleles β-Faltblatt: Bei dieser Form verlaufen die Peptidketten in entgegengesetzter Richtung. Hier bilden sich Wasserstoffbrücken zwischen der CO-Gruppe einer Aminosäure und der NH-Gruppe einer zweiten Aminosäure, sowie zwischen NH-Gruppe der ersten Aminosäure und der CO-Gruppe der zweiten Aminosäure aus.

• paralleles β-Faltblatt: Hier verlaufen die Peptidketten in gleicher Richtung. Dies hat zur Folge, dass sich nicht wie beim antiparallelen Faltblatt zwei Wasserstoffbrücken zwischen zwei gegenüberliegenden Aminosäuren ausbilden können. Stattdessen bilden sich die Wasserstoffbrücken versetzt zwischen den Aminosäuren aus.

• gemischtes β-Faltblatt: Die meisten Faltblätter bestehen aus mehr als nur zwei Polypeptidketten. Infolgedessen können auch parallele und antiparallel Ketten vorkommen.