Englisch: fragment crystallizable receptor
Fc-Rezeptoren, kurz FcR, sind Oberflächenmoleküle verschiedener Immunzellen, die den konstanten Fc-Teil von Immunglobulinen binden. Abhängig vom FcR-exprimierenden Zelltyp können so unterschiedliche Effektorfunktionen auf ein Pathogen angewendet werden.
Die Bezeichnung der Fc-Rezeptoren ist abgeleitet von der schweren Kette des Immunglobulin-Isotyps, den dieser binden kann. Fcα-Rezeptoren dienen der Bindung von IgA-Molekülen, Fcγ-Rezeptoren binden hingegen IgG-Moleküle. Ein atypischer Fcγ-Rezeptor ist der neonatale Fc-Rezeptor (FcRn-Rezeptor), der strukturell der MHC-Klasse I ähnelt. Desweiteren gibt es noch Fcε-Rezeptoren für IgE und Fcμ-Rezeptoren für IgM.
Diese Rezeptortypen lassen sich wiederum in Subtypen unterteilen, die sich in ihrem Vorkommen und in ihrer Funktion unterscheiden.
Die Effektorfunktion, die durch die Bindung eines Antikörpers an den Fc-Rezeptor gegenüber dem Pathogen ausgelöst wird, ist abhängig von der FcR-exprimierenden Effektorzelle.
Bei der Bindung eines beladenen Antikörpers an den Fc-Rezeptor einer Mastzelle oder eines basophiler Granulozyten wird die Freisetzung von vasoaktiven Substanzen und Chemokinen initiiert.
Neben der Freisetzung von Chemokinen werden auch zytotoxische Substanzen von der Effektorzelle abgegeben. Ebenso initiiert der Fc-Rezeptor die Phagozytose opsonisierter Erreger.
Durch die Stimulation erfolgt bei Monozyten und Makrophagen die Abgabe proinflammatorischer Mediatoren. Auch Zytotoxizität kann so vermittelt werden.
Bei B-Zellen kommt es zu einer Modulation der Zellaktivierung und zur Initiierung der Entwicklung des B-Zell-Antikörper-Repertoires.
Diese Seite wurde zuletzt am 11. Dezember 2020 um 14:33 Uhr bearbeitet.
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