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Immunglobulin A

Englisch: immunoglobulin A

1 Definition

Als Immunglobulin A, kurz IgA, bezeichnet man eine bestimmte Klasse von Antikörpern. IgA machen ca. ein Zehntel der im Plasma vorkommenden Immunglobuline aus.

2 Biochemie

Im Blut liegt der Großteil des IgA (85%) als Monomer vor. In der sezernierten Form (sIgA) liegt IgA als Dimer vor, bestehend aus 2 Monomeren verbunden durch die sogenannte J-Kette. Beim Menschen werden zwei Unterklassen des IgA unterschieden, nämlich IgA1 und IgA2.

Eine Besonderheit des IgA ist, dass es über Transzytose auf Schleimhäuten sezerniert werden kann. Dabei wird das Immunglobulin über einen basolateral angesiedelten IgA-Rezeptor (PIGR = Polyimmunglobulin-Rezeptor) gebunden und anschließend inklusive des Rezeptors endozytiert. Bei der Exozytose verbleibt die nicht-transmembranäre Domäne des Rezeptors am IgA als sekretorische Komponente. Man vermutet derzeit (2020), dass diese Komponente den Antikörper im Magen-Darm-Trakt vor der Proteolyse schützen soll.

Das Molekulargewicht des Dimers beträgt 370 kDa. Das Dimer besitzt vier Bindungsstellen für Antigene.

3 Funktion

Hauptsächlich besteht die Funktion von IgA darin, als sezernierter Antikörper in den Körperflüssigkeiten (Speichel, Muttermilch, Intestinalsekret, Urogenitalsekret) eine Abwehrfunktion gegen Krankheitserreger zu entfalten. Ein selektiver IgA-Mangel besitzt Krankheitswert.

IgA sind typisch für das MALT (mucosa associated lymphatic tissue). Sie werden in der Mucosa gebildet und können als Dimer die Lamina epithelialis durchqueren, wodurch sie sich in den die Schleimhäute umgebenden Muzinen wiederfinden. Hier verhindern sie u.a. das Anheften von Bakterien an die Darmepithelien.

4 Referenzbereich

Die Serumkonzentration von Immunglobulin A beim Erwachsenen beträgt 0,7 - 4,0 mg/dl. Bei Kindern und Jugendlichen sind altersabhängig niedrigere Werte zu erwarten.

Diese Seite wurde zuletzt am 3. Juni 2020 um 08:40 Uhr bearbeitet.

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