Sekretorisches Immunglobulin A

Als Sekretorisches Immunglobulin A, kurz sIgA, wird die sezernierte, dimere Form des Immunglobulins A bezeichnet.

Das sekretorische IgA ist ein Dimer, bestehend aus vier Schwerketten, vier Leichtketten, einem Verbindungsstück (J-chain) und einer sekretorischen Komponente. Letztere verhindert, dass sIgA durch Verdauungsenzyme abgebaut wird.

Sekretorisches IgA findet sich in vielen Körperflüssigkeiten, zum Beispiel im Speichel, Tränenflüssigkeit, Intestinalsekret oder Urogenitalsekret.

sIgA spielt eine entscheidende Rolle in der mukosalen Immunität. An sogenannten induktiven Orten (zum Beispiel Peyer-Plaques, NALT, BALT, Mesenteriallymphknoten) werden Antigene von dendritischen Zellen oder Mikrofold-Zellen aufgenommen und verarbeitet. Die Antigenpräsentation an T-Helferzellen bewirkt, dass die B-Lymphozyten in der Lamina propria mucosae IgA produzieren. Anschließend bindet IgA an den polymerischen Ig-Rezeptor (pIgR), einen Fc-Rezeptor, auf der basolateralen Seite von mukosalen Epithelzellen. Über Clathrin-vermittelte Endozytose wird der pIgR-IgA-Komplex aufgenommen und apikal wieder sezerniert (Transzytose). Erst dann erfolgt die proteolytische Abspaltung des sIgA vom Rezeptor. Dabei bleibt jedoch ein kleiner Teil des Rezeptormoleküls am IgA und bildet die sekretorische Komponente.

Hauptsächlich wirkt sIgA, indem es das Anhaften von Pathogenen an die Epithelzellen verhindert (Immunexklusion) und dafür sorgt, sie aus dem Lumen zu entfernen.

In besonders hoher Konzentration kommt sIgA in der Muttermilch vor, da sIgA von Neugeborenen in den ersten Lebenswochen kaum gebildet wird. Das sIgA der Muttermilch richtet sich spezifisch gegen Bakterien der mütterlichen Umwelt und schützt somit das Neugeborene, welches ähnlichen Umgebungseinflüssen ausgesetzt ist.

Das sekretorische IgA wird unabhängig vom Serum-IgA synthetisiert, sodass ein Mangel an letzterem nicht zwangsläufig einen Mangel an sIgA bedeutet.

siehe auch: Immunglobulin A