Poly-Immunglobulin-Rezeptor
Synonym: Poly-Immunglobulinrezeptor, Immunglobulinpolymerrezeptor
Englisch: polymeric immunoglobulin receptor, poly-Ig receptor
Definition
Der Poly-Immunglobulin-Rezeptor, kurz pIgR, ist ein Transmembranprotein aus der Immunglobulin-Superfamilie. Er bindet das Fc-Fragment von IgA und IgM und vermittelt die Transzytose von der basolateralen Oberfläche der Epithelzellen auf deren apikale Seite.[1]
Genetik
pIgR wird durch das PIGR-Gen auf Chromosom 1 am Genlokus 1q32.1 kodiert.[2]
Biochemie
pIgR besteht aus 764 Aminosäuren und hat ein Molekulargewicht von rund 83,3 kDa. Es weist eine komplexe Struktur mit insgesamt 7 Domänen auf, darunter 5 Immunglobulin-ähnliche Domänen, eine Transmembrandomäne und eine intrazelluläre Domäne.
Funktion
Poly-Immunglobulin-Rezeptoren werden auf der basolateralen Oberfläche von Epithelzellen exprimiert. Sie binden die Immunglobuline IgA und IgM und gelangen durch Transzytose gemeinsam mit ihnen auf die apikale Zellseite. Dort wird der extrazelluläre Teil des Poly-Immunglobulin-Rezeptors abgespalten. Er bleibt an das Immunglobulin gebunden und wird als sekretorische Komponente bezeichnet. Diese dient vermutlich der Stabilisierung des sekretorischen Immunglobulins.[1]
Klinik
Es besteht ein signifikanter Zusammenhang zwischen verschiedenen Einzelnukleotid-Polymorphismen (SNPs) des PIGR-Gens und IgA-Nephritis. Darüber hinaus können Mutationen des PIGR-Gens eine Protein-Energie-Malnutrition (PEM) verursachen.[2]