Fc-Fragment

Das proteolytisches Enzym Papain spaltet Immunglobulin in drei Fragmente:

• 1 Fc-Fragment
• 2 Fab-Fragmente

Pepsin hingegen spaltet das Fc-Fragment von den Fab-Fragmenten, wobei letztere über die Disulfidbrücke verbunden bleiben. Der abgespaltene Teil wird als F(ab')₂-Fragment bezeichnet. Anschließend spaltet Pepsin das Fc-Fragment in kleinere Teile, von denen das größte als pFC'-Fragment bezeichnet wird.^[1][2]

Das Fc-Fragment besteht bei IgG, IgA und IgD aus den CH2- und CH3-Domänen. Das Fragment von IgG hat nach der Spaltung eine Molekülmasse von etwa 50 kDa. Bei IgM und IgE setzt sich das Fc-Fragment aus den Domänen CH2, CH3 und CH4 zusammen. Die schweren Ketten sind in der Gelenkregion des Antikörpers über eine Disulfidbrücke miteinander verbunden.

Das Fc-Fragment enthält die rezeptorbindende Domäne (RBD) des Antikörpers und interagiert mit Fc-Rezeptoren auf Immunzellen (z.B. Makrophagen). Je nach Immunglobulin-Isotyp unterscheiden sich die Fc-Rezeptoren, wodurch die Fragmente an verschiedenen Effektorfunktionen beteiligt sind. Darüber hinaus kann das Fc-Fragment das Komplementsystem aktivieren.

Obwohl es sich beim Fc-Fragment und den Fab-Fragmenten um weitgehend getrennte Segmente des Immunglobulins handelt, beeinflussen sie sich im zusammengesetzten Antikörper gegenseitig. Die Struktur des Fc-Teils hat z.B. einen Einfluss auf die Antigenbindung der Fab-Fragmente. Umgekehrt kann die Zusammensetzung der variablen Domänen der Fab-Teile die Rezeptorbindung des Fc-Teils modifizieren.^[3]