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Immunglobulin G

(Weitergeleitet von IgG-Antikörper)

Synonyme: IgG-Antikörper, IgG
Englisch: immunoglobulin G

1 Definition

Als Immunglobulin G, kurz IgG, bezeichnet man eine Unterklasse von Antikörpern, die etwa 75-80% der im Blut zirkulierenden Antikörper ausmacht. IgG wird von Plasmazellen synthetisiert.

2 Biochemie

IgG liegt in freier Form im Blutplasma vor. Das Molekulargewicht des Immunglobulins beträgt 150 kDa. Pro Tag werden ca. 30 mg IgG pro Kilogramm Körpergewicht gebildet. Die Halbwertszeit beträgt etwa 21 Tage.

2.1 Struktur

Das IgG-Molekül ist ein Tetramer aus zwei schweren und zwei leichten Ketten. Die Ketten sind untereinander über Disulfidbrücken verbunden und bilden so ein Y-förmiges Gesamtmolekül. Die beiden variablen Enden des Y tragen jeweils identische Antigenbindungsstellen.

Die leichten Ketten kommen in zwei Typen vor, Kappa und Lambda. Ein IgG-Molekül hat immer nur Leichtketten desselben Typs und wird danach als IgG-Kappa oder IgG-Lambda bezeichnet. Im Normalfall werden IgG-Kappa und IgG-Lambda etwa im Verhältnis 3:2 gebildet.

Der nur von den schweren Ketten gebildete "Fuß" des IgG-Antikörpers (Fc-Fragment, siehe unten) interagiert mit dem Fc-Rezeptor phagozytierender Zellen. Die Affinität zum Rezeptor ist in den verschiedenen IgG-Subklassen unterschiedlich ausgeprägt.

Beide Ketten des IgG können in verschiedene Domänen untergliedert werden. Die leichte Kette besteht aus einer variablen und einer konstanten Domäne:

  • VL ("variable light") und CL ("constant light")

Die schwere Kette besteht aus einer variablen und drei konstanten Domänen:

  • VH ("variable heavy"), C1H, C2H und C3H ("constant heavy")

2.2 Einteilung

Aufgrund der biochemischen Eigenschaften der schweren Ketten können die IgG-Antikörper in 4 weitere Subklassen differenziert werden:

Subklasse Abkürzung Relativer Anteil Affinität zum Fc-Rezeptor
Immunglobulin G1 IgG1 66% hoch
Immunglobulin G2 IgG2 23% sehr niedrig
Immunglobulin G3 IgG3 7% hoch
Immunglobulin G4 IgG4 4% intermediär

2.3 Fragmente

Immunglobulin G lässt sich durch bestimmte Enzyme in Antikörperfragmente zerlegen. Die Spaltung kann oberhalb oder unterhalb der Disulfidbrücken erfolgen, welche die schweren Ketten verbinden.

2.4 Abbau

Immunglobulin G wird durch Pinozytose kontinuierlich von den Endothelzellen des Gefäßsystems aufgenommen und intrazellulär in Lysosomen durch Proteasen und andere Enzyme abgebaut. Ein Teil des Immunglobulin G wird dabei an den FcRn-Rezeptor gebunden, wieder zur Zelloberfläche transportiert und dadurch recycelt.

IgG wird auch in der Milz abgebaut. Dort wird die schwere Kette durch die Enzyme Tuftsin-Endocarboxypeptidase und Leukokininase an den Positionen 293/292 bzw. 289/288 proteolytisch gespalten. Dadurch entsteht das Tetrapeptid Tuftsin, ein chemotaktischer Botenstoff.

3 Funktion

IgG-Antikörper zirkulieren im Blutplasma und sind als Teil des humoralen Immunsystems in den meisten Körpersekreten vorhanden. Außerdem können sie als einzige Immunglobuline die Plazenta passieren. Gemeinsam mit dem IgG des Kolostrums gewähren sie so den Nestschutz des Neugeborenen.

IgG-Antikörper sind im menschlichen Organismus ein Teil der Sekundärantwort des Immunsystems. Zu ihren Aufgaben gehören u.a.:

IgG ist darüber hinaus in die allergische Typ-II- und Typ-III-Immunreaktion involviert.

4 Labordiagnostik

4.1 Referenzbereich

Die Immunglobulin G-Konzentration im Serum kann mittels Immunoassay bestimmt werden. Der Referenzbereich liegt bei

  • 8 bis 17 g/l (800 - 1.700 mg/dl)

Kinder haben niedrigere Werte. Ausschlaggebend sind die vom jeweiligen Labor angegebenen Werte.

4.2 Erniedrigt bei...

4.3 Erhöht bei...

4.4 Serologie

Der serologische Nachweis erregerspezifischer IgG-Antikörper (z.B. Anti-HEV-IgG) ist ein wichtiges Diagnoseverfahren in der Infektiologie.

Diese Seite wurde zuletzt am 12. März 2020 um 11:33 Uhr bearbeitet.

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