Amyloid

Der Begriff Amyloid wurde im 19. Jahrhundert durch den Pathologen Rudolf Virchow geprägt. Er ging davon aus, dass die Ablagerungen stärkeartig seien, da sie sich mit Jod-Schwefelsäure blau-violett färbten.

Histologisch ist Amyloid folgendermaßen gekennzeichnet:

• Affinität zu Kongorot und grüne Doppelbrechung im polarisierten Licht
• Fibrillenstruktur (starr, nicht verzweigt mit einem Durchmesser von ca. 7nm)
• β-Faltblatt-Konfiguration

• Die Subtypen besitzen unterschiedliche Antigen-Eigenschaften

• Amyloid-A (AA): 76 linear, angeordnete Aminosäuren, antigenetisch verwandt mit einem Akute-Phase-Protein, genannt Serumamyloid A (SAA) -> bei Tumoren und bei akuten und chronischen Infektionen im Alter.
• Amyloid L (AL): Homolog zum N-terminalen Ende von variablen Leichtketten der Immunglobuline
• Amyloid-B (AB): Homolog zum β-2-Mikroglobulin, das Strukturbestandteil der Klasse 1-Antigene des HLA-Systems ist.
• Amyloid-F (AF) und Amyloid-S (AS): Homolog zum Präalbumin
• Heredo-familiäre Amyloid-Formen: Verschiedenartige Proteinstrukturen mit Homologien zum Präalbumin

A-Kappa und A-Lambda im Serum: monoklonale, leichte Immunglobulinketten

• Bei B-Zell-Tumoren (z.B. multiples Myelom, benigne Gammopathie, Bence-Jones-Plasmozytom)

AA im Serum: Serumamyloid A

• Amyloidose reaktiv bei chron. Entzündungen (z.B. rheumatoide Arthritis, Spondylitis ankylosans, Colitis ulcerosa, Osteomyelitis, Tuberkulose, Lepra, familiäres Mittelmeerfieber, Hypernephrom, Morbus Hodgkin)

AB im Serum: β-2-Mikroglobulin

• Bei Dialyse-Arthropathie

AF_p im Serum: Präalbumin-Homolog

• Hereditäre Amyloidose (bei portugiesischen, familiären Polyneuropathien)

AE_t im Serum: Calzitonin-Homolog

• Idiopathisch bei medullärem Schilddrüsenkarzinom

AS_c1 im Serum: Präalbumin-Homolog

• Bei idiopathischer, seniler Herzamyloidose

ASb

• Bei idiopathischer, seniler und präseniler Gehirn-Amyloidose