Glycin

Glycin ist eine weiße, leicht wasserlösliche Substanz mit süßlichem Geschmack. Daher findet Glycin auch als Geschmacksverstärker Verwendung. Die Substanz und ihr Natriumsalz sind in der EU als Zusatzstoff in Lebensmitteln unter der Bezeichnung E640 zugelassen. Eine Höchstmengenbeschränkung gibt es nicht.

Glycin hat die Summenformel C₂H₅NO₂ und eine molare Masse von 75,07 g/mol. Die systematische Bezeichnung lautet "2-mono-amino-Ethansäure". Glycin ist aliphatisch und unpolar. Der isoelektrische Punkt liegt bei 5,97.

Glycin ist glukogen, das heißt es kann über Pyruvat zu Glucose umgesetzt werden. Wegen seiner kompakten Struktur kommt Glycin vor allem in beengten Abschnitten der Sekundärstruktur von Proteinen vor. Besonders häufig findet es sich in Kollagenen, dort liegt der Anteil bei rund einem Drittel.

Glycin ist eine der stoffwechselaktivsten Aminosäuren, deren Umsatz unter Normalbedingungen auf etwa 50 bis 100 g/Tag geschätzt wird. Die Aminosäure wird hauptsächlich aus Serin gebildet, eine Umkehrung der Reaktion ist möglich, doch ohne größere Bedeutung. Glycin ist daher eine nicht-essentielle Aminosäure.

Glycin ist Grundstrukturelement von Kreatin,δ-Aminolävulinsäure, Purin und Glutathion. Unter Mitwirkung von Succinyl-CoA entsteht aus Glycin als Teilreaktion der Hämsynthese δ-Aminolävulinsäure und ist somit eine Vorstufe des Häms. Zusammen mit einer Guanodingruppe bildet es Guanodinoacetat, das zu Kreatin methyliert wird.

Ferner wird Glycin bei Entgiftungsreaktionen verwendet und dabei zur Erhöhung der Wasserlöslichkeit in hydrophobe Moleküle eingebaut. Meist reagiert die Aminogruppe des Glycins mit einer Säuregruppe der anderen Substanz unter Bildung einer Peptidbindung. Die Glykocholsäuren liegen mit Gallensäuren in Peptidbindungen gekoppelt vor. Mit Benzoesäure - ebenfalls in Peptidbindung gekoppelt - entsteht Hippursäure (Benzoylglycocoll). Außerdem gibt es eine Vielzahl weiterer Kopplungsreaktionen mit Steroiden und Arzneimitteln (z.B. Salicylsäure).

Glycin ist an zwei Rezeptoraktivitäten beteiligt, der des Glycinrezeptors und der des NMDA-Rezeptors.

Glycin bindet an ionotrope Glycinrezeptoren, die Chloridionenkanäle öffnen und dadurch inhibitorisch wirken. Dieser inhibitorische Effekt wird aufgehoben, indem Glycin über Glycintransporter wieder aus dem synaptischen Spalt entfernt wird.

Glycinrezeptoren sind im ZNS weit verbreitet - in größerer Zahl kommen sie vor allem im Rückenmark und Hirnstamm vor. Solche Rezeptoren werden durch Strychnin gehemmt, das als Glycin-Rezeptorantagonist wirkt.

Neben Glutamat ist Glycin außerdem Ko-Agonist am NMDA-Rezeptor. Glycin bindet an die NR-1-Untereinheit des Rezeptors, Glutamat an die NR-2-Untereinheit. Der Rezeptor wird nur durch beide Agonisten gemeinsam aktiviert und führt dann zur Exzitation.

Der Glycinspiegel kann sowohl im Blutserum als auch im Urin bestimmt werden.

Glycin-Puffersysteme finden in der Biochemie und Molekularbiologie bei der Proteinauftrennung im Rahmen einer SDS-PAGE Anwendung. Dabei fungieren Glycin-Ionen als eine Art Folgeionen im Sammelgel.

Bei der transurethralen Resektion werden Spülflüssigkeiten verwendet, die Glycin, Sorbitol und/oder Mannitol enthalten.

Glycin wird auch Infusionslösungen zur parenteralen Ernährung beigemengt, obwohl es keine essentielle Aminosäure ist.