Chiralität

Chirale Verbindungen haben ein oder mehrere Chiralitäts- bzw. Asymmetriezentren, d.h. ein Atom (meistens ein Kohlenstoffatom), an dem sich vier verschiedene Substituenten befinden. Ein Sonderfall sind Meso-Verbindungen, die trotz Chiralitätszentren aufgrund einer internen Symmetrieebene achiral sind.

Unterscheiden sich zwei Moleküle nur dadurch voneinander, dass die Substituenten am asymmetrischen Kohlenstoffatom unterschiedlich angeordnet sind, dann verhalten sie sich zueinander wie Bild und Spiegelbild, sie bilden zwei Stereoisomere bzw. Enantiomere.

Enantiomere besitzen identische physikalische Eigenschaften (z.B. Schmelzpunkt, Siedepunkt) und meistens auch identische chemische Eigenschaften in einer achiralen Umgebung. Sie unterscheiden sich jedoch in ihrer Wechselwirkung mit anderen chiralen Molekülen, was zu unterschiedlichen biologischen Eigenschaften führt. Ferner unterscheiden sie sich in der Drehrichtung des polarisierten Lichts, zeigen also jeweils eine andere optische Aktivität. In der Nomenklatur unterscheidet man nach dem CIP-System zwischen R- (rectus) und S- (sinister) Konfigurationen. Werden beide Enantiomere im Verhältnis 1:1 miteinander vermengt, spricht man von einem racemischen Gemisch bzw. Racemat, das optisch nicht aktiv ist.

Die Steuerung enzymatischer Reaktionen basiert stark auf ihrer chiralen Eigenschaft (enantioselektive Steuerung). Dabei setzt sich immer eines der Enantiomere energetisch durch und ist in der Lage, aus achiralen Edukten chirale Produkte zu bilden (asymmetrische Synthese). Bei Biokatalysen entsteht meist ein überschüssiges Enantiomer, das entweder weiter reagieren kann oder im Fall von Aminosäuren eine selektive Produktion von D- oder L- Enantiomeren ermöglicht.

Bei Proteinen in Sekundärstrukturen (alpha-Helix, beta-Faltblatt) können nur chirale Aminosäuren (alle außer Glycin) verwendet werden.