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Serinprotease

(Weitergeleitet von Serin-Protease)

Englisch: serine protease

1. Definition

Serinproteasen sind Enzyme aus der Gruppe der Peptidasen, das heißt sie sind in der Lage Proteine und Peptide zu spalten. Sie besitzen in ihrem aktiven Zentrum die namensgebende Aminosäure Serin. Sie verwenden die Hydroxygruppe eines Serinrestes für die Spaltung einer Peptidbindung.

2. Biochemie

Serinproteasen weisen im aktiven Zentrum eine katalytische Triade aus Histidin, Asparaginsäure und Serin auf. Der Katalysemechanismus dieser Proteasen ist zweistufig und basiert auf den Mechanismen der sog. Säure-Base-Katalyse und der kovalenten Katalyse (nukleophiler Angriff):

  • Im ersten Schritt der Katalyse greift das nukleophile Serin die spaltbare Peptidbindung des Substrats an und bildet ein tetraedrisches Intermediat. Dabei überträgt Histidin ein Proton der Hydroxygruppe von Serin auf das C-terminale Fragment. Dieses wird anschließend freigesetzt. Es entsteht ein kovalentes Acyl-Enzym.
  • Im zweiten Schritt wird ein Wassermolekül gebunden, wodurch ein zweites tetraedrisches Intermediat entsteht. Dabei überträgt Histidin ein Proton des Wassermoleküls auf den deprotonierten Serinrest, das aktive Zentrum wird regeneriert. Als zweites Produkt wird das N-terminale Fragment freigesetzt.

Histidin wirkt alternierend als Protonenakzeptator und -donor (Säure-Base-Katalyse), wobei vor allem der Imidazolring eine wichtige Rolle spielt. Das Histidin fungiert hier als basischer Katalysator. Die Asparaginsäure stabilisiert während der Katalyse den Imidazolring von Histidin durch die Ausbildung einer Wasserstoffbrücke und erhöht dessen Basizität. Gleichzeitig wird auch die Nukleophilie des Serinrests gesteigert.

3. Beispiele

Serinproteasen spielen bei vielen wichtigen Vorgängen eine große Rolle, wie zum Beispiel der Verdauung, der Blutgerinnung und der Immunreaktion. Relevante Vertreter sind u.a.:

Weitere Vertreter dieser Klasse sind:

Durch Inhibitoren können die im Blut zirkulierenden Serinproteasen unspezifisch oder spezifisch gehemmt werden. Eine spezifische Hemmung erfolgt beispielsweise durch die sogenannten Serpine. Beispiele der inhibierenden Serpine sind:

siehe auch: Serinproteaseinhibitor

4. Klinik

Ist die Serinproteasehemmung durch eine Mutation gestört oder liegt ein Mangel des jeweiligen Inhibitors vor, können daraus schwere Erkrankungen resultieren, z.B.:

5. Quellen

Fachgebiete: Biochemie

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