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Histidin

Synonyme: His, L-Histidin
Chemisch: Imidazolalanin

1 Definition

Histidin ist eine semi-essentielle Aminosäure, die in der Leber synthetisiert wird. Sie gehört zu den 20 kanonischen Aminosäuren. Am Aufbau der menschlichen Proteine ist ausschließlich das Enantiomer L-Histidin beteiligt.

2 Chemie

Histidin hat die Summenformel C6H9N3O2 und eine molare Masse von 155,16 g/mol.

Gemeinsam mit Arginin und Lysin gehört Histidin in die Gruppe der basischen Aminosäuren. Diese besitzen eine basische Gruppe, hier einen Imidazolring.

Die Iminogruppe von Histidin hat besondere physiologische Bedeutung , da ihr pK-Wert bei 6 liegt. Daher ist diese Aminogruppe für die puffernden Eigenschaften der Proteine ausschlaggebend. Die Aminogruppen der anderen Aminosäuren (pK 9 - 12) ändern ihre Ladung bei physiologischen pH genauso wenig, wie die Carboxylgruppen (pK 2-3).

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3 Biochemie

Histidin ist zumindest für Säuglinge eine essenzielle Aminosäure. Ob dies auch für Erwachsene gilt, ist umstritten, u.a. weil im Körper große Vorräte vorhanden sind, sodass auch bei histidinfreier Kost Mangelerscheinungen erst sehr spät auftreten. Bis heute (2020) fehlen jedoch Befunde, die belegen, dass der menschliche Organismus Histidin in größeren Mengen synthetisieren kann.

3.1 Abbau von Histidin

Histidin ist eine glucogene Aminosäuree, da die Abbauprodukte für die Gluconeogenese verwendet werden können. Das Kohlenstoffgerüst von Histidin (wie auch von Arginin, Glutaminsäure, Glutamin und Prolin) tritt über α-Ketoglutarat, dessen unmittelbare Vorstufe Glutaminsäure ist, in den Citratzyklus ein.

Histidin wird abweichend von anderen Aminosäuren durch Histidase direkt zu Urocaninsäure desaminiert. Nach vorangehender Oxidation am Ring durch Urocanase kommt es zur Ringspaltung, es entsteht Formiminoglutaminsäure, die im Weiteren zu Glutaminsäure umgesetzt wird.

3.2 Histidin als Vorstufe

Histidin dient als Vorstufe für die Bildung von Histamin. Dieses biogene Amin wird unter Wirkung der unspezifischen L-Aminosäure-Decarboxylase bzw. einer in den meisten Geweben vorhandenen spezifischen Histidin-Decarboxylase aus Histidin gebildet.

4 Labormedizin

Der Histidinspiegel kann sowohl im Blutserum als auch im Urin bestimmt werden.

4.1 Referenzwerte im Serum

  • Neugeborene bis 1 Monat: bis 100 µmol/l
  • Säuglinge und Kinder bis 14 Jahre: bis 80 µmol/l
  • Erwachsene: bis 100 µmol/l

4.2 Referenzwerte im Urin

  • Neugeborene und Säuglinge bis 1 Jahr: bis 3.500 µmol/g Kreatinin
  • Kleinkinder 2-6 Jahre: bis 2.800 µmol/g Kreatinin
  • Schulkinder 7-14 Jahre: bis 1.800 µmol/g Kreatinin
  • Erwachsene: bis 1.600 µmol/g Kreatinin

5 Klinik

Durch eine genetisch bedingte Fehlbidung des Enzymes Histidase kommt es Krankheit Histidinämie.

Diese Seite wurde zuletzt am 16. September 2021 um 11:49 Uhr bearbeitet.

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