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Trypsin

Englisch: trypsin

1 Definition

Trypsin ist eine vom exokrinen Pankreas sezernierte Hydrolase (Gruppe III der EC-Klassifikation der Enzyme), die als Serinprotease Proteine spalten kann.

2 Biochemie

Trypsin wird in Form eines Proenzyms als Trypsinogen sezerniert und im Duodenum durch das Enzym Enteropeptidase oder durch bereits aktivierte Trypsinmoleküle per Proteolyse aktiviert. Die gleichen exokrinen Zellen, die Trypsin in den Azinus des Pankreas abgeben, sezernieren auch einen Trypsin-Inhibitor (u.a. Serine-Protease-Inhibitor Kazal-Type 1, codiert vom Gen SPINK1). Dadurch wird verhindert, dass Trypsin bereits in den Pankreasgängen aktiviert wird.

Das katalytische Zentrum des Enzyms wird aus den Aminosäuren Asparaginsäure, Histidin und Serin gebildet.

Trypsin hat ein pH-Optimum von 7 bis 8 und spaltet als Endopeptidase vorwiegend nach basischen Aminosäuren.

Trypsin kann nach seiner eigenen Aktivierung zusätzlich folgende Peptidasen und Lipasen aktivieren:

Die oben genannten Peptidasen und Lipasen werden ebenfalls im Pankreas sezerniert, jedoch erst durch die Trypsin-vermittelte Spaltung aktiviert.

3 Labormedizin

Eine labormedizinische Bestimmung des Trypsins kann in folgenden Fällen indiziert sein:

  • akute Pankreatitis
  • akuter Schub einer chronischen Pankreatitis

3.1 Material

Für die Untersuchung wird 1 ml Serum benötigt.

3.2 Referenzbereiche

Der Normwert beträgt 10-57 µg/l.

3.3 Interpretation

3.3.1 Erhöhte Werte

3.3.2 Erniedrigte Werte

  • chronische Pankreatitis im Intervall (60 %)
  • Diabetes mellitus (72 %)

4 Quellen

Laborlexikon.de; abgerufen am 30.05.2021

Diese Seite wurde zuletzt am 30. Mai 2021 um 07:24 Uhr bearbeitet.

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