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Aspartat-Aminotransferase

(Weitergeleitet von ASAT)

Synonyme: Aspartataminotransferase, Glutamat-Oxalacetat-Transaminase, GOT
Abkürzung: AST, ASAT

1. Definition

Die Aspartat-Aminotransferase, kurz ASAT oder AST, ist ein zu den Transaminasen gehöriges Enzym, das in Hepatozyten, Herz- und Skelettmuskelzellen vorkommt. Die ältere Bezeichnung Glutamat-Oxalacetat-Transaminase (GOT) ist ebenfalls weit verbreitet.

2. Biochemie

Die Aspartat-Aminotransferase katalysiert die Umwandlung von Aspartat und α-Ketoglutarat zu Oxalacetat und Glutamat.

Sie ist ein essentielles Enzym für den Malat-Aspartat-Shuttle und damit für die Nutzung des NADH aus der Glykolyse für die Atmungskette.

3. Vorkommen

Die Aspartat-Aminotransferase kommt in relevantem Umfang in Leber, Gehirn, Niere und Bauchspeicheldrüse, sowie in der Herz- und Skelettmuskulatur, vor. Sie kann dort sowohl im Zytosol als auch in den Mitochondrien lokalisiert sein.

4. Klinik

Eine gleichzeitige Erhöhung von ASAT (GOT) und ALAT (GPT) deutet auf eine Lebererkrankung hin, gegebenenfalls auch eine Leberstauung bei dekompensierter Herzinsuffizienz. Bei leichten Leberzellschäden beläuft sich der Quotient aus ASAT und ALAT (De-Ritis-Quotient) auf Werte unterhalb von 1. Dagegen liegt dieser Quotient bei schweren Leberzellschäden oberhalb von 1. Dieses Phänomen ist durch die unterschiedliche Verteilung von ASAT und ALAT innerhalb der Zelle bedingt. ALAT kommt im Zytosol vor und wird schon bei leichteren Schäden der Zellmembran freigesetzt und kann ins Blut übertreten. Die ASAT ist hingegen zum größten Teil in den Mitochondrien lokalisiert, gelangt also nur bei umfangreicherer Zellschädigung ins Blut.

siehe auch: Leberenzyme

Beim Myokardinfarkt steigt die ASAT nach vier bis acht Stunden an. Ihr Maximum erreicht sie nach 16 bis 48 Stunden. Nach drei bis sechs Tagen hat sich die ASAT wieder normalisiert. Der Quotient CK/ASAT beläuft sich beim Myokardinfarkt auf weniger als 10. Dagegen steigt er bei Skelettmuskelschäden auf Werte größer als 10.

siehe auch: Herzenzyme

5. Labormedizin

5.1. Material

Für die Untersuchung werden 0,5 ml Serum benötigt. Die Bestimmung aus Blutplasma zeigt vergleichbare Ergebnisse.

5.2. Referenzbereich

Für Männer und Frauen gelten bei der Messung im Körpertemperaturbereich (37 °C) folgende Referenzwerte:

  • Männer: 10-50 U/l
  • Frauen: 10-35 U/l

5.3. Messmethode

Die Messmethode zur Bestimmung der Serumkonzentration der Aspartat-Aminotransferase besteht aus einem zusammengesetzten enzymatischen Test mit Messung der kinetischen Indikatorreaktion (Abnahme von NADH) bei den Wellenlängen 334, 340 oder 366 nm.

Der Enzymreaktion der ASAT ist dabei die Indikatorreaktion nachgeschaltet. Dabei wird Oxalacetat zusammen mit NADH und H+ durch das Enzym Malatdehydrogenase (MDH) in L-Malat und NAD+ umgewandelt.

5.4. Halbwertszeit

Die biologische Halbwertszeit der Aspartat-Aminotransferase beträgt 17 ± 5 Stunden.

5.5. Interpretation

Die ASAT-Konzentration im Serum ist:

...sehr stark erhöht bei:

...stark erhöht bei:

...erhöht bei:

5.6. Präanalytik

Ca. 80 % der ASAT-Konzentration einer Vollblutprobe befindet sich in den Erythrozyten, nur 2 % im Plasma. Hämolyse in vivo oder in vitro führt daher zu erhöhten Werten.

6. Merkspruch

  • GOTt sitzt auf dem AST und GlauPT er sei ALaT

7. Literatur

  • Laborlexikon.de; abgerufen am 04.02.2021

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