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Proteasom

Synonym: 26S-Proteasom
Englisch: proteasome

1 Definition

Proteasomen sind frei im Zytosol befindliche Proteinkomplexe, die als multikatalytische Protease fungieren. In eukaryotischen Zellen sind sie für den Teil des Proteinabbaus verantwortlich, der außerhalb der Lysosomen stattfindet.

2 Struktur

Proteasomen bestehen aus zwei Komponenten:

  • Die sogenannte 20S-Untereinheit bildet den Hauptteil und besteht aus vier gestapelten Proteinringen mit je sieben Untereinheiten. Das 20S-Proteasom hat dadurch die Form eines Zylinders und insgesamt ein Molekulargewicht von ca. 750 kDa. Die inneren beiden Ringe ("β-Ringe") stellen das aktive Zentrum des Enzyms dar. Jeweils drei der sieben Untereinheiten besitzen katalytische Aktivität und schneiden spezifisch die Peptidbindung zwischen verschiedenen Aminosäuren. Die beiden äußeren Ringe ("α-Ringe") haben regulierende Aufgaben.
  • Die sogenannte 19S-Untereinheit fungiert als Verschluss der 20S-Untereinheit und lagert sich an die beiden Öffnungen an. Sie besteht ebenfalls aus mehreren Polypeptiden und hat ATP-Hydrolyse-Aktivität.

Die Gesamtheit aus 19S- und 20S-Untereinheit wird auch als 26S-Proteasom bezeichnet. Die Benennung beruht dabei auf den Sedimentationskonstanten der jeweiligen Komplexe.

3 Aufgaben

Proteasomen sind zusammen mit den Lysosomen die Orte für die intrazelluläre Qualitätskontrolle und verhindern die Akkumulation von falsch gefalteten Proteinen (z.B. Prionen) in der Zelle. Darüber hinaus erzeugen sie die Peptidfragmente, die der Major Histocompatibility Complex (MHC I) auf der Zelloberfläche dem Immunsystem zur Induktion von Antikörpern präsentiert.

4 Biochemie

Proteasomen bauen falsch gefaltete Proteine unter ATP-Verbrauch ab. Dazu müssen die Proteine vorher durch Ubiquitin markiert (ubiquitiniert) werden. Nach Ubiquitinierung gelangen die Proteine zum Proteasom und werden während der Aufnahme in das 20S-Proteasom entfaltet. Hier werden Peptidbindungen bevorzugt hinter sauren (caspaseähnliche Aktivität), basischen (trypsinähnliche Aktivität) und hydrophoben (chymotrypsinähnliche Aktivität) Aminosäuren gespalten, so dass kurze Peptide entstehen, die wieder aus dem Proteasom frei gesetzt werden.

Fachgebiete: Biochemie, Biologie

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