Lysozym

Lysozym setzt sich aus 129 Aminosäuren zusammen und hat ein Molekulargewicht von rund 14 kDA. Es weist eine globuläre Struktur mit fünf α-Helices und fünf β-Faltblättern auf, dessen Gesamtstruktur durch vier Disulfidbrücken zwischen Cystein-Seitenketten stabilisiert wird.

Lysozym kommt bei Tieren (z.B. im Eiklar von Vögeln), Pflanzen, Pilzen, Bakterien und Bakteriophagen vor. Im menschlichen Körper findet es sich in vielen Sekreten, z.B.:

• Tränenflüssigkeit
• Speichel
• respiratorischen Sekreten
• Serum
• Liquor
• Fruchtwasser
• Zervixschleim
• Muttermilch
• Cerumen

Lysozym wird vor allem im Atemtrakt, in den Nieren und in der Darmmukosa sowie von neutrophilen Granulozyten und Makrophagen synthetisiert. Während der Großteil im Blut auf den Abbau von Granulozyten zurückzuführen ist, können Makrophagen Lysozym auch aktiv sezernieren.

Lysozym spaltet β-1,4-glykosidische Bindungen zwischen N-Acetyl-D-Muraminsäure und N-Acetyl-D-Glukosamin in den Zuckerketten des Peptidoglycangerüstes der bakteriellen Zellwand, wodurch diese abgebaut wird. Dadurch wird eine Lyse der Bakterienzellen eingeleitet.

Dieser Mechanismus funktioniert allerdings nur bei grampositiven Bakterien, zu denen Streptokokken und Staphylokokken gehören. Bei gramnegativen Bakterien verhindert die äußere Membran um die Peptidoglykanschicht ein Angreifen des Enzyms. Diese Außenmembran kann jedoch durch weitere Komponenten des Immunsystems (z.B. Lactoferrin, Defensine, Cathelicidine) sowie durch EDTA für Lysozym durchlässig gemacht werden.

Lactone sind der Struktur des Substrates des Lysozyms sehr ähnlich, was wiederum eine sehr starke kompetitive Hemmung des Lysozyms bewirken kann.

Durch seine bakteriolytische Wirkung findet Lysozym seinen Einsatz auch in der Weinherstellung zur Kontrolle der Säureproduktion und in der Lebensmittelindustrie als Zusatzstoff E 1105 zur Konservierung. Für diesen Zweck wird es aus Hühnereiweiß gewonnen (HWE-Lysozym).

Mutationen im LYZ-Gen auf Chromosom 12 können zu einer familiären Amyloidose führen. Weiterhin ist eine reduzierte Lysozymaktivität mit einer bronchopulmonalen Dysplasie bei Neugeborenen assoziiert.^[1]

Erhöhte Serumkonzentrationen von Lysozym finden sich u.a. bei chronischen bakteriellen Infektionen, Sarkoidose, Lungenfibrose, Bronchialkarzinom, Hämoblastosen, Niereninsuffizienz, Morbus Crohn, AIDS und rheumatoider Arthritis. Daher eignet sich Lysozym potenziell als Biomarker.