Pyruvatkinase
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LoslegenEnglisch: pyruvate kinase
Definition
Die Pyruvatkinase, kurz PK, ist ein zentrales Enzym der Glykolyse, das als zentrale Aufgabe die Übertragung einer Phosphatgruppe auf ADP und damit die Bereitstellung von ATP übernimmt. Wirbeltiere besitzen vier Strukturisomere dieses Biokatalysators. Als Phosphotransferase gehört die Pyruvatkinase zu den Transferasen (Gruppe II) nach der EC-Klassifikation.
Einteilung
Bakterien besitzen zwei Isoformen der Pyruvatkinase. Menschen besitzen hingegen vier, wobei jeweils ein Gen für zwei Isoformen kodiert. Die beiden Gene nennen sich:
Die vier Isoformen der Pyruvatkinase kommen in verschiedenen Körperregionen vor:
| Isoform | Vorkommen |
|---|---|
| R | Erythrozyten |
| L | Leber |
| M1 | Muskeln, Gehirn und Herz |
| M2 | Fötus |
Biochemie
Die Pyruvatkinase ist ein Polypeptid, also eine Kette aus Aminosäuren. Allerdings besitzen die vier Subtypen verschieden lange Aminosäuresequenzen:
- R: 574 Aminosäuren
- L: 543 Aminosäuren
- M1/M2: 530 Aminosäuren
Strukturell gesehen handelt es sich bei der Pyruvatkinase um ein Tetramer.
Funktion
Die Pyruvatkinase überträgt bei der Glykolyse eine Phosphatgruppe auf das ADP, wodurch als Produkte ATP und Pyruvat entstehen. Lieferant für das Phosphat ist das Phosphoenolpyruvat. Das entstandene Pyruvat kann nach Umwandlung in Acetyl-CoA durch die Pyruvatdehydrogenase im Citratzyklus weiter verstoffwechselt werden.
Klinik
Mutationen des PKLR-Gens zeigen sich phänotypisch ausschließlich beim R-Typ. Diese genetische Störung wird autosomal-rezessiv vererbt. Da den Erythrozyten durch den Mangel an Pyruvatkinase zu wenig ATP zum Betrieb ihrer Membranpumpen zur Verfügung steht, ist die Folge eine hämolytische Anämie.
In Tumorzellen liegt die inaktive Form der PKM2 als Monomer, Dimer oder Trimer vor. Dadurch werden die Glukosemetaboliten nicht mehr für die Energiegewinnung, sondern die Synthese von Tumorzellbausteinen genutzt.
siehe auch: Tumor M2-PK