Pyruvatkinase

Englisch: pyruvate kinase

Definition

Die Pyruvatkinase, kurz PK, ist ein zentrales Enzym der Glykolyse, welches als zentrale Aufgabe die Übertragung einer Phosphatgruppe auf ADP und damit die Bereitstellung von ATP übernimmt. Wirbeltiere besitzen vier Strukturisomere dieses Biokatalysators. Als Phosphotransferase gehört die Pyruvatkinase zu den Transferasen (Gruppe II) nach der EC-Klassifikation.

Bakterien besitzen zwei Isoformen der Pyruvatkinase, Menschen vier. Bei Letzterem codiert jeweils ein Gen für zwei Typen. Die Gene nennen sich:

Die vier Isoformen der menschlichen Pyruvatkinase lauten:

Die jeweils vier Unterarten der Pyruvatkinase kommen an verschiedenen Regionen im menschlichen Körper vor:

Die Pyruvatkinase ist ein Polypeptid, also eine Kette aus Aminosäuren. Allerdings besitzen die vier Subtypen verschieden lange Aminosäuresequenzen:

Strukturell gesehen handelt es sich bei der Pyruvatkinase um ein Tetramer.

Die Pyruvatkinase überträgt bei der Glykolyse eine Phosphatgruppe auf das ADP, wodurch als Produkte ATP und Pyruvat entstehen. Lieferant für das Phosphat ist das Phosphoenolpyruvat. Das entstandene Pyruvat kann nach Umwandlung in Acetyl-CoA durch die Pyruvatdehydrogenase im Citratzyklus weiter verstoffwechselt werden.

Mutationen des PKLR-Gens zeigen sich phänotypisch ausschließlich beim R-Typ. Diese genetische Störung wird autosomal-rezessiv vererbt. Da den Erythrozyten durch den Mangel an Pyruvatkinase zu wenig ATP zum Betrieb ihrer Membranpumpen zur Verfügung steht, ist die Folge eine hämolytische Anämie.

In Tumorzellen liegt die inaktive Form der PKM2 als Monomer, Dimer oder Trimer vor. Dadurch werden die Glukosemetaboliten nicht mehr für die Energiegewinnung, sondern die Synthese von Tumorzellbausteinen genutzt.

siehe auch: Tumor M2-PK