Vom 13. bis 26. Juni steht das Flexikon nur im Lesemodus zur Verfügung.
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Glutamatdehydrogenase

Synonym: Glutamat-Dehydrogenase
Englisch: glutamate dehydrogenase

1 Definition

Die Glutamatdehydrogenase, kurz GLDH oder GDH, ist ein Enzym, das die oxidative Desaminierung von Glutamat mit Hilfe von NAD oder NADP zu α-Ketoglutarat katalysiert. Beim Menschen kommt es vorwiegend in den Mitochondrien der Hepatozyten vor.

2 Genetik

Beim Menschen kommt die Glutamatdehydrogenase in zwei Isoformen vor:

  • Glutamatdehydrogenase 1 (GLUD1)
  • Glutamatdehydrogenase 2 (GLUD2)

Das GLUD1-Gen ist auf Chromosom 10, das GLUD2-Gen auf dem X-Chromosom lokalisiert. GLUD1 wird vor allem in der Leber, im Pankreas und in den Nieren, GLUD2 besonders in der Netzhaut, im ZNS und in den Hoden exprimiert.

3 Biochemie

Die Glutamatdehydrogenase ist ein zinkhaltiges Enzym, das zur Polymerisierung neigt. Es besteht aus 6 Untereinheiten und katalysiert die folgenden reversiblen Reaktionen:

Die umgekehrte Reaktion, bei der Ammoniak an das Kohlenstoffgerüst von α-Ketoglutarat gebunden wird, bezeichnet man als reduktive Aminierung.

Die biologische Halbwertszeit der Glutamatdehydrogenase beträgt ca. 18 Stunden.

4 Klinik

GLDH ist ein leberspezifisches, rein mitochondriales Enzym und trägt zur differenzierten Aussage der Leberdiagnostik bei.

Klinisch gilt die Glutamatdehydrogenase neben ASAT, ALAT und γ-GT als als Indikator für die Abschätzung des Leberzelluntergangs und somit als Marker für mögliche Leberparenchymschäden:

  • Leichte Leberschäden: Anstieg der membrangebundenen γ-GT
  • Schwerere Leberschäden: Anstieg der zytoplasmatischen ALAT und ASAT
  • Schwere Leberschäden: Anstieg der mitochondrialen GLDH und ASAT

Der Quotient ASAT plus ALAT/GLDH wird zur differentialdiagnostischen Einschätzung einer GLDH-Erhöhung eingesetzt.

5 Labormedizin

5.1 Material

Für die Untersuchung wird 1 ml Blutserum benötigt.

5.2 Messmethode

Zur Bestimmung der Glutamatdehydrogenase wird im Labor ein enzymatischer Test durchgeführt, bei dem die Glutamatdehydrogenase folgende Reaktion katalysiert:

2-Oxoglutarat + NADH + NH4+ ⇌ L-Glutamat + NAD+ + H2O

Die Farbreaktion durch die Absorptionsabnahme des NADH wird bei 334, 340 oder 366 nm gemessen.

5.3 Referenzbereich

5.3.1 Alter Referenzbereich

In der Vergangenheit wurde die Farbreaktion bei 25°C gemessen. Dafür galten folgende Referenzwerte:

  • Frauen: bis 3,0 U/l
  • Männer: bis 4,0 U/l
  • Kinder:
    • 1 - 30 Tage: bis 6,6 U/l
    • 1 - 6 Monate: bis 4,3 U/l
    • 7 - 12 Monate: bis 3,5 U/l
    • 13 - 24 Monate: bis 2,8 U/l
    • 2. - 3. Lebensjahr: bis 2,6 U/l
    • 13. - 15. Lebensjahr: bis 3,2 U/l

5.3.2 Neuer Referenzbereich

Der neue Referenzbereich bezieht sich auf die Messung der Farbreaktion bei 37°C:

  • Frauen: bis 5,0 U/l
  • Männer: bis 7,0 U/l

5.4 Interpretation

Die Glutamatdehydrogenase ist hauptsächlich in der Matrix der Mitochondrien in den läppchenzentralen, perivenösen Hepatozyten (Zone 3) lokalisiert. In den Sinusoiden der Zone 3 befindet sich im Vergleich zu den anderen Zonen das sauerstoffärmste Blut. Bei einer vorliegenden Hypoxie, beispielsweise im Rahmen einer akuten Stauung des rechten Herzens, ist das Parenchym der Zone 3 somit besonders gefährdet mit Sauerstoff minderversorgt zu sein. Die Glutamatdehydrogenase ist ein Indikator für Parenchymschäden der Zone 3 und dient der Abschätzung des Ausmaß eines Leberparenchymschadens.[1]

5.5 Stark erhöhte GLDH

Stark erhöhte Werte (GLDH ca. 1000 U/l) treten bei schweren Parenchymschäden der Leber auf. Mögliche Gründe sind:

5.6 Gering erhöhte GLDH

Gering erhöhte Werte kann man zurückführen auf:

siehe auch: Leberenzym

6 Quellen

  1. Dancygier. Klinische Hepatologie Grundlagen, Diagnosik und Therapie hepatobiliärer Erkrankungen, Springer Verlag, 2003

7 Literatur

  • Laborlexikon.de; abgerufen am 10.03.2021

Diese Seite wurde zuletzt am 30. September 2021 um 16:45 Uhr bearbeitet.

Vielen Dank für die Anmerkung! Wir haben einige der Informationen unter der Überschrift Interpretation im Artikel ergänzt.
#2 am 28.09.2021 von Fiona Lorenzen (DocCheck Team)
Tatsächlich werden gering erhöhte GLDH Werte hauptsächlich bei Herz-Kreislaufstörungen (Stauungsleber, "hypoxische Leberschädigung") und cardiopulmonalen Störungen (Herzklappenfehler, pulmonale Hypertonie) beobachtet. Ursache dürfte die Sauerstoff-Minderversorgung in Zone3 (perizentral) des Rappaportschen Leberläppchens sein. Stark erhöhte Werte beobachtet man u.A. bei Schockleber und nach Gallensteinabgängen. Lit: E Schmidt , F W Schmidt Glutamate dehydrogenase: biochemical and clinical aspects of an interesting enzyme. Clin Chim Acta; 1988 Mar 31;173(1):43-55. Schmidt FW, Schmidt E. Diagnostic application of mitochondrial enzymes and isoenzymes. Clin Chim Acta. 1989 Dec 15;185(3):253-63.
#1 am 27.09.2021 von Dr. med. Klaus Böker (Arzt | Ärztin)

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