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Aquaporin

von lateinisch: aqua - Wasser; porus - Öffnung
Erstbeschreibung durch Peter Agre (*1949, Nobelpreis 2003), amerikanischer Mediziner

1 Definition

Als Aquaporine bezeichnet man eine Gruppe von Transmembranproteinen, die in der Lage sind, den Transport von Wasser durch Zellmembranen zu katalysieren.

2 Struktur

Alle bislang (2013) erforschten Aquaporine weisen eine ähnliche chemische Struktur auf. Die Primärstruktur besteht aus sechs α-Helices, die über 5 Loops (A-E) miteinander verbunden sind. Diese Loops bilden zusammen den extrazellulären und zytoplasmatischen Eingang des Aquaporins. Die Loops B und E formen jeweils eine Halbpore, die zusammen einen Wasserkanal darstellen. Diese Pore hat nach auf Computersimulationen basierenden Berechnungen eine Länge von etwa 2 nm und einen Durchmesser von 0,3 nm an der engsten Stelle. Diese Maße verhindern den Durchtritt größerer Moleküle. In der Zellmembran lagern sich Aquaporine zu Tetrameren aus vier Einzelmolekülen zusammen.

3 Einteilung

Insgesamt sind über 10 verschiedene Aquaporine bekannt, von denen mindestens 6 in der Niere lokalisiert sind. Sie werden systematisch durchnummeriert. Die am besten erforschten Aquaporine sind Aquaporin 1, 2, 3 und 4. Aquaporin 1 ist Träger des Blutgruppensystems Colton. Das durch eine seltene Mutation hervorgerufene Fehlen von Aquaporin 3 determiniert das Blutgruppensystem GIL.

4 Funktion

Durch die Größe der Pore sind Aquaporin-Proteine nur durchlässig für kleine Moleküle, vor allem H2O. Allerdings ist bis jetzt nicht klar verstanden, wie Aquaporine zwischen Wassermolekülen und den in der Größe etwa gleichen Hydronium-Ionen trennen können. Dies ist wichtig, um die Diffusion von Wasser bei gleichzeitigem Zurückhalten von Ladungsträgern zu ermöglichen; außerdem ermöglicht die Selektvität der Aquaporine den Aufbau eines pH-Gradienten über eine Membran.

Ein Aquaporin-Molekül ist in der Lage, pro Sekunde bis zu 3 x 109 Wassermoleküle durch erleichterte Diffusion passieren zu lassen. Eine besondere Rolle kommt hierbei dem Aquaporin 2 zu, das als einziges Aquaporin durch ADH kontrolliert wird. Eine erhöhte Konzentration von ADH führt zu einer verstärkten Translation von Aquaporin 2 und zur Verschmelzung des in Vesikeln vorliegenden Proteins mit der apikalen Membran. So wird bei Hypovolämie mehr Wasser im Sammelrohr rückresorbiert und ans Blut abgegeben (Gauer-Henry-Reflex).

5 Vorkommen

Aquaporine sind ubiquitär vorkommende Proteine; sie lassen sich in Bakterien, Pflanzen und Tieren finden.

Biologische Relevanz beim Menschen haben die Aquaporine besonders in Erythrozyten, den Tubulusepithelzellen der Nieren, der Augenlinse und bestimmten Zellen des Gehirns.

6 Links

Diese Seite wurde zuletzt am 20. September 2019 um 11:03 Uhr bearbeitet.

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