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von lateinisch: aqua - Wasser; porus - Öffnung
Erstbeschreibung durch Peter Agre (*1949, Nobelpreis 2003), amerikanischer Mediziner
Als Aquaporine bezeichnet man eine Gruppe von Transmembranproteinen, die in der Lage sind, den Transport von Wasser durch Zellmembranen zu katalysieren.
Alle bislang (2013) erforschten Aquaporine weisen eine ähnliche chemische Struktur auf. Die Primärstruktur besteht aus sechs α-Helices, die über 5 Loops (A-E) miteinander verbunden sind. Diese Loops bilden zusammen den extrazellulären und zytoplasmatischen Eingang des Aquaporins. Die Loops B und E formen jeweils eine Halbpore, die zusammen einen Wasserkanal darstellen. Diese Pore hat nach auf Computersimulationen basierenden Berechnungen eine Länge von etwa 2 nm und einen Durchmesser von 0,3 nm an der engsten Stelle. Diese Maße verhindern den Durchtritt größerer Moleküle. In der Zellmembran lagern sich Aquaporine zu Tetrameren aus vier Einzelmolekülen zusammen.
Insgesamt sind über 10 verschiedene Aquaporine bekannt, von denen mindestens 6 in der Niere lokalisiert sind. Sie werden systematisch durchnummeriert. Die am besten erforschten Aquaporine sind Aquaporin 1, 2, 3 und 4. Aquaporin 1 ist Träger des Blutgruppensystems Colton. Das durch eine seltene Mutation hervorgerufene Fehlen von Aquaporin 3 determiniert das Blutgruppensystem GIL.
Durch die Größe der Pore sind Aquaporin-Proteine nur durchlässig für kleine Moleküle, vor allem H2O. Allerdings ist bis jetzt nicht klar verstanden, wie Aquaporine zwischen Wassermolekülen und den in der Größe etwa gleichen Hydronium-Ionen trennen können. Dies ist wichtig, um die Diffusion von Wasser bei gleichzeitigem Zurückhalten von Ladungsträgern zu ermöglichen; außerdem ermöglicht die Selektvität der Aquaporine den Aufbau eines pH-Gradienten über eine Membran.
Ein Aquaporin-Molekül ist in der Lage, pro Sekunde bis zu 3 x 109 Wassermoleküle durch erleichterte Diffusion passieren zu lassen. Eine besondere Rolle kommt hierbei dem Aquaporin 2 zu, das als einziges Aquaporin durch ADH kontrolliert wird. Eine erhöhte Konzentration von ADH führt zu einer verstärkten Translation von Aquaporin 2 und zur Verschmelzung des in Vesikeln vorliegenden Proteins mit der apikalen Membran. So wird bei Hypovolämie mehr Wasser im Sammelrohr rückresorbiert und ans Blut abgegeben (Gauer-Henry-Reflex).
Aquaporine sind ubiquitär vorkommende Proteine; sie lassen sich in Bakterien, Pflanzen und Tieren finden.
Biologische Relevanz beim Menschen haben die Aquaporine besonders in Erythrozyten, den Tubulusepithelzellen der Nieren, der Augenlinse und bestimmten Zellen des Gehirns.
Tags: Protein, Transmembranprotein, Wasserhaushalt
Fachgebiete: Biochemie
Diese Seite wurde zuletzt am 20. September 2019 um 11:03 Uhr bearbeitet.
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