Transferrin

Biochemisch gesehen ist Transferrin ein Glykoprotein aus der Gruppe der Beta-Globuline (Plasmaprotein) mit einem Molekulargewicht von etwa 79.570 Dalton. Jedes Transferrin-Molekül kann 2 Moleküle dreiwertiges Eisen (Fe³⁺) aufnehmen, das entspricht einer Kapazität von 1,4 mg Eisen je Gramm Transferrin. Auch Spurenelemente wie Chrom, Kupfer, Mangan und Zink können mit einer geringeren Affinität gebunden werden. Durch die Bindung reaktiver Eisenionen wirkt Transferrin antioxidativ.

Transferrin wird von speziellen Transferrinrezeptoren auf der Zelloberfläche gebunden und gemeinsam mit ihnen per Endozytose aktiv in die Zelle aufgenommen. Die so entstandenen Vesikel werden intrazellulär zu den Endosomen transportiert. In ihrem sauren Milieu wird das Eisenion (Fe³⁺) aus dem Proteinkomplex gelöst. Der nun "leere" Proteinkomplex kehrt zur Zelloberfläche zurück. Im neutralen Milieu des Extrazellulärraums spaltet sich Transferrin wieder von seinem Rezeptor ab und steht erneut für den Eisentransport zur Verfügung.

Transferrin wird durch das Gen TF auf Chromosom 3 kodiert. Es existieren viele genetische Varianten, einschließlich Nullallelen, die zu unterschiedlichen Transferrinkonzentrationen und -funktionen führen. Die häufigste Variante ist TF C.

Das vollständige Fehlen von Transferrin, Atransferrinämie genannt, ist sehr selten.

Transferrin stellt etwa 4 % der Plasmaproteine im Blut. Im Regelfall ist es zu 30 % mit Eisen besetzt, kann diesen Anteil aber bei Bedarf auf maximal 45 % steigern. Bei voller Sättigung können so rund 12 mg Eisen vom Transportprotein aufgenommen werden – im Vergleich zum Gesamtkörpereisen eine relativ kleine Menge, nämlich nur etwa 0,1 %. Die Bindungskapazität des Transferrins ist daher beschränkt, sodass es bei höherer Eisenbelastung rasch zu einem Anstieg des freien Eisens kommt, das auch als nicht Transferrin-gebundenes Eisens (NTBI) bezeichnet wird und im Organismus toxische Wirkungen entfalten kann.

Das Serum-Transferrin kann als diagnostischer Parameter bestimmt werden. In der Serumeiweißelektrophorese ist es Teil der β-Globulin-Fraktion. Bei Schwangerschaft, bestimmten Formen der Anämie und Infektionen ist seine Konzentration im Blutplasma erhöht.

Im Rahmen von Entzündungen – mit Ausnahme der akuten Hepatitis – liegt eine verminderte Konzentration vor, da Transferrin ein Anti-Akute-Phase-Protein darstellt. Bei Tumorerkrankungen, gastrointestinalen Resorptionsstörungen für Proteine und Leberzirrhose ist das Serum-Transferrin ebenfalls unter der Norm. Letzteres ist durch die schwächere Syntheseleistung der Leber erklärbar.

Da das Serumtransferrin erst auf einen Eisenmangel reagiert, wenn die Eisenreserven des Körpers erschöpft sind, kann man den Eisenstoffwechsel nur unter Berücksichtigung weiterer Parameter bewerten.

In der Diagnostik des Alkoholabusus werden Isoformen, das Carbohydrat-defiziente Transferrin (CDT), bestimmt.

Ein weiterer wichtiger Laborwert ist die Transferrinsättigung (TfS), die das Verhältnis der Eisen- und Transferrinkonzentration im Serum angibt. Sie wird u.a. zur Diagnostik von Anämien und Eisenverteilungsstörungen bestimmt.

• Laborlexikon.de; abgerufen am 18.05.2021

• Bildquelle Podcast: © Midjourney

Transferrin in der OMIM-Datenbank