Hydroxylysin

Die chemische Summenformel von Hydroxylysin lautet:

• C₆H₁₄N₂O₃

Bei Zimmertemperatur liegt die Säure als Feststoff vor. Der Schmelzpunkt liegt bei etwa 227 – 230 °C.

Hydroxylysin besitzt eine Besonderheit bezüglich ihrer Beteiligung am Aufbau von Polypeptiden: Ein Einbau in Proteinmoleküle während der Translation findet bei Hydroxylysin nicht statt. Vielmehr wird zunächst Lysin in die Polypeptidkette eingefügt, ehe diese Aminosäure im Rahmen einer enzymgesteuerten posttranslationalen Modifikation zu Hydroxylysin oxidiert wird. Trotz dieser Besonderheit zählt Letztere zu den proteinogenen Aminosäuren.

Die proteinogene Aminosäure ist Bestandteil einiger Glykoproteine. Des Weiteren ist sie in allen Arten Kollagen enthalten, die in menschlichen und tierischen Organismen zu finden sind. Auch in einigen Bakterienstämmen konnte Hydroxylysin identifiziert werden. Im Kollagen dient es der Quervernetzung einzelner Filamente und wirkt damit stabilisierend.

Der Hydroxylysinspiegel kann sowohl im Blutserum als auch im Urin bestimmt werden.

Referenzwerte im Serum

• Neugeborene und Säuglinge bis 1 Jahr: bis 200 µmol/l
• Kinder 2-14 Jahre: bis 100 µmol/l
• Erwachsene: bis 50 µmol/l

Referenzwerte im Urin

• Neugeborene und Säuglinge bis 1 Jahr: bis 200 µmol/g Kreatinin
• Kinder 2-14 Jahre: bis 100 µmol/g Kreatinin
• Erwachsene: bis 50 µmol/g Kreatinin

Liegt ein Mangel an Hydroxylysin vor, sind verschiedene Formen von Bindegewebsschwäche die Folge. Die Stabilität des Kollagens lässt nach, da die Quervernetzung nicht mehr effektiv erfolgen kann. Liegt nur extrem wenig Hydroxylysin vor oder fehlt dieses völlig, ist das nicht mit dem Leben vereinbar. Hydroxylysin wird beim physiologischen Kollagenabbau im Knochen freigesetzt und über die Nieren ausgeschieden. Ein krankhafter Metabolismus von Kollagen kann so über einen erhöhten Spiegel der Aminosäure im Urin nachgewiesen werden.