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Aldolase

Synonym: Fructose-1,6-bisphosphat-Aldolase

1 Definition

Die Aldolase ist ein Enzym, welches im Zytosol verschiedenster Zellen vorkommt und eine wichtige Rolle in der Glykolyse, Glukoneogenese und im Fruktosestoffwechsel einnimmt.

2 Unterteilung

Es werden drei Isoformen unterschieden:

Isoform Vorkommen Genetik (Genlokus) Besonderheit
Typ A Herzmuskel, Skelettmuskel, Nerven, Schilddrüse, Leber und Fettgewebe ALDOA
(16p11.2)
50-fach höhere Umsatzgeschwindigkeit von Fructose-1,6-diphosphat ggü. Fructose-1-Monophosphat
Typ B Leber, Niere und Dünndarmmucosa ALDOB
(9q31.1)
Gleich schnelle Umsetzung; pränatal vorhanden, wird postnatal durch die Typ A-Aldolase ersetzt
Typ C ZNS ALDOC
(17q11.2)

3 Biochemie

Die Aldolase katalysiert zwei Reaktionen:

Die erste Reaktion ist ein reversibler Teilschritt der Glycolyse bzw. Glukoneogenese. Als Cofaktor fungiert hierbei Zink. Kleine Strukturunterschiede der drei Isoformen führen zu einer unterschiedlichen Affinität für ihre beiden Subtrate FBP und F1P. Während Aldolase B keine Präferenz hat und beide Reaktionen katalysiert, bevorzugen Aldolase A und C die Spaltung von FBP. Entsprechend ist Aldolase B vor allem am Fruktosemetabolismus beteiligt. Weiterhin ist Aldolase B für die Zusammensetzung und Regulation der V-ATPasen von Bedeutung.[1]

4 Klinik

Aldolase A und C sind überexprimiert in vielen Tumorzellen, welche auf einen erhöhten Energiestoffwechsel angewiesen sind. Entsprechend werden sie als potentieller Biomarker und Ansatzpunkte für neue Therapien angesehen.

Mutationen im für Aldolase B kodierenden Gen führen zur hereditären Fruktoseintoleranz.

5 Labormedizin

5.1 Material

Für die Untersuchung wird 1 ml Serum benötigt.

5.2 Referenzbereiche

  • Bei Erwachsenen: bis 7,6 U/l
  • Bei Kindern:
    • Neugeborene: bis 30,4 U/l
    • 10-24 Monate alt: bis 15,2 U/l
    • 2-16 Jahre alt: bis 13,7 U/l

5.3 Interpretation

5.4 Hinweis

Die Untersuchung ist wegen mangelnder Aussagefähigkeit nicht im Leistungskatalog der gesetzlichen Krankenversicherung (GKV).

6 Literatur

  • Laborlexikon.de, abgerufen am 26.01.2021

7 Quellen

  1. : Lu M et al. Physical interaction between aldolase and vacuolar H+-ATPase is essential for the assembly and activity of the proton pump, J Biol Chem. 2007 Aug 24;282(34):24495-503. Epub 2007 Jun 18., abgerufen am 25.06.2019

Diese Seite wurde zuletzt am 1. März 2021 um 13:24 Uhr bearbeitet.

Wow
#8 vor 44 Tagen von Maxx Schuster (Student/in der Humanmedizin)
Hm. Du bist auch keine Bibel.
#7 vor 45 Tagen von Dr. Frank Antwerpes (Arzt | Ärztin)
Ich würde den Abschnitt einfach komplett streichen. Das Laborlexikon ist auch keine Bibel
#6 vor 45 Tagen von Maxx Schuster (Student/in der Humanmedizin)
Hatte den Kommentar nicht gesehen. Laut Dualer Reihe, Horn, Biochemie Hoch 2, Endspurt und Amboss ist die Aldolase A ein Enzym, welches ubiquitär in der Glykolyse und Glykoneogenese eine signifikante Rolle spielt. Es ist klar, dass bei einem Aldolase A Mangel eine hämolytische Anämie resultiert, jedoch treten noch viele weitere (schwerwiegendere) Folgen ein, die teilweise nicht mit dem Leben vereinbar sind. Es kommt zu massiven Hypoglykämien in der Postresorptionsphase und schweren Hyperglykämien in der intestinalen Phase. Wenn man sich alleine den Stoffwechselweg dazu anschaut, sieht man, dass der Körper nicht mehr auf die Verwertung von Lactat, glucogenen Aminosäuren und Kohlenhydraten (bis auf Fructose) zurückgreifen kann. Das Überleben wird lediglich durch Lipolyse und Ketonkörper gesichert. Das Glycerol wird in die Gluconeogenese eingeschleust und kann dann von der Peripherie nicht adäquat verwertet werden.
#5 vor 45 Tagen von Maxx Schuster (Student/in der Humanmedizin)
Ist aus dem Laborlexikon. Wenn du denkst, es ist falsch, recherchiere das Thema und ändere den Text. Aber bitte mit Quellenangabe.
#4 am 26.01.2021 von Dr. Frank Antwerpes (Arzt | Ärztin)
Die Aldolase ist doch eigentlich ubiquitär vertreten. Somit führt auch eine Störung dieses Enzyms nicht nur, bzw. nicht direkt zur hämolytischen Anämie
#3 am 26.01.2021 von Maxx Schuster (Student/in der Humanmedizin)
Hi, danke für den Hinweis. Der Artikel wurde aktualisiert.
#2 am 25.06.2019 von Bijan Fink (Arzt | Ärztin)
Gast
Ist es nicht so, dass Aldolase A für die Spaltung von Fructose-1,6-Bisphosphat zu Glycerinaldehyd-3-phosphat zuständig ist? Heißt also Aldolase A ist wichtig für die normale Glykolyse. Hingegen Aldolase B ist zuständig für die Spaltung von Fructose-1-phosphat (Kommt vom Fructose metabolismus) zu Glyceraldehyd und DHAP. (Also für den Fruktose abbau)
#1 am 16.06.2019 von Gast (Student/in der Humanmedizin)

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