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Proteinkinase

1 Definition

Proteinkinasen sind eine Gruppe von Enzymen, die bestimmte Proteine phosphorylieren. Sie hängen unter ATP-Verbrauch einen Phosphatrest an ein Protein, das eine OH-Gruppe besitzt. Proteinkinasen gehören zu den Phosphotransferasen (EC-Klasse 2.7).

2 Hintergrund

Beim Menschen sind mehr als 500 verschiedene Proteinkinasen bekannt. Die Gesamtheit aller Proteinkinasen wird auch als Kinom bezeichnet. Das katalytische Zentrum der meisten Proteinkinasen ist hoch konserviert.

3 Regulierung

Da Proteinkinasen durch ihre zentrale Rolle in der Signaltransduktion starke Auswirkungen auf den Zellstoffwechsel haben, wird ihre Aktivität umfangreich reguliert. Zu den Substanzen bzw. Regulationsmechanismen, die Proteinkinase an- und abgeschalten, zählen:

Darüber hinaus ist die Aktivität mancher Proteinkinase auch von ihrer genauen Lokalisation innerhalb der Zelle abhängig.

4 Einteilung

Es gibt eine Vielzahl von Proteinkinasen, die man unterteilen kann in gerichtete und multifunktionelle Proteinkinasen. Die gerichteten Kinasen können nur ein bestimmtes oder nur sehr ähnliche Proteine phosphorylieren, während die multifunktionellen dies bei vielen verschiedenen Proteinen können. Darüber hinaus lassen sich die Proteinkinasen grob durch die Aminosäurereste, die sie phosphorylieren, einteilen in:

4.1 Serin/Threonin-Kinasen

Serin/Threonin-Kinasen phosphorylieren die Hydroxygruppen der Aminosäuren Serin und Threonin. Zu ihnen gehören u.a.:

4.2 Tyrosinkinasen

Tyrosinkinasen phosphorylieren die Aminosäure Tyrosin. Sie dienen vor allem als Rezeptoren für Wachstumsfaktoren und lassen sich weiter in Rezeptortyrosinkinasen (RTKs), Rezeptor-assoziierte Tyrosinkinasen (RATKs) und Nichtrezeptor-Tyrosinkinasen (nRTKs) einteilen. Beispiele sind:

4.3 Gemischte Kinasen

Einige Proteinkinasen sind bispezifisch und können sowohl Serin/Threonin- als auch Tyrosinreste phosphorylieren. Beispiele sind MAP2K1 und MAP2K2.

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