Lipopolysaccharid-bindendes Protein

LBP wird durch das gleichnamige Gen auf Chromosom 20 an Genlokus 20q11.23 kodiert. Das Protein hat eine Molekülmasse von etwa 58 kDa. Es besteht aus 452 Aminosäuren und wird konstitutiv in der Leber gebildet.

Das Lipopolysaccharid-bindende Protein gehört wie BPI und CETP zu den lipidbindenden Proteinen, die strukturelle Ähnlichkeiten im N-Terminus aufweisen. Unterschiede bestehen insbesondere in der Sequenz des C-Terminus und in der β-Faltblatt-Domäne.

Das Lipopolysaccharid-bindende Protein bindet spezifisch LPS, die vor allem in der Zellwand von gramnegativen Bakterien und in geringerer Konzentration bei grampositiven Bakterien vorkommen. Das ermöglicht deren Erkennung durch LBP-Rezeptoren. Dazu zählen u.a. CD14-, TLR-2- oder TLR-4-Rezeptoren, die auf Immunzellen (z.B. Monozyten) zu finden sind. Durch die Rezeptorbindung werden von den Zellen verschiedene proinflammatorische Zytokine wie z.B. Interleukin-6, Interleukin-1 und TNF-α freigesetzt.

Eine erhöhte Konzentration von LBP kann im Serum und Plasma nachgewiesen werden und tritt u.a. bei gramnegativer Sepsis, SIRS, Colitis ulcerosa, Hämolytisch-urämisches Syndrom sowie nach einer Koronararterienbypass-Operation auf.

• Schumann et al. Structure and function of lipopolysaccharide binding protein. Science. 249(4975):1429-31. 1990
• Springer Medizin – Lipopolysaccharid-bindendes Protein, abgerufen am 30.10.2023