Bande-3-Protein

Das Bande-3-Protein liegt in der Membran als Tetramer mit je 12-14 Membrandurchgängen vor. Das Molekulargewicht beträgt 93 kDa.

Das Bande-3-Protein wird kodiert vom Gen SLC4A1 auf Chromosom 17 (Genlokus 17q21.31).

Das Bande-3-Protein findet man in der Zellmembran von:

• Hepatozyten
• Alveolarepithelzellen der Lunge
• Fibroblasten
• Neuronen
• Lymphozyten
• Epithelzellen der Haut
• Erythrozyten
• Schaltzellen der Sammelrohre der Niere

Auf Erythrozyten ist das Bande-3-Protein das am häufigsten vertretene Membranprotein mit ca. einer Millionen Kopien/Erythrozyt.

Funktionell ist das Bande-3-Protein für die Verankerung mit dem Zytoskelett verantwortlich. Über Ankyrin bzw. Protein 4.1 und Aktinfilamente wird das Bande-3-Protein mit Spektrin verbunden. Außerdem ist es am Cl^-- bzw. HCO₃^--Austausch beteiligt und erhöht dadurch die Transportkapazität des Blutes für Kohlendioxid (CO₂). Die Funktion dieses Proteins in Erythrozyten ist auch unter dem Namen Hamburger-Shift bekannt.

Mutationen des SLC4A1-Gens können zu einer angeborenen korpuskulären hämolytischen Anämie führen (hereditäre Stomatozytose, hereditäre Elliptozytose, hereditäre Sphärozytose). Funktionsstörungen des Bande-3-Proteins können außerdem eine renale tubuläre Azidose verursachen.

Polymorphismen des Proteins sind die Basis des Blutgruppensystems Diego. Bande-3-Protein ist in der Erythrozytenmembran eng mit Glykophorin A assoziiert. Die Zusammenlagerung dieser beiden Proteine an einer bestimmten Position bildet das Blutgruppenantigen Wright^b, ebenfalls aus dem Diego-System.

• Eintrag in der OMIM-Datenbank