Maltase-Glucoamylase

Die mit der Nahrung am häufigsten aufgenommenen Kohlenhydrate sind aus Glukosemolekülen aufgebaut, die α-glykosidisch miteinander verknüpft sind. Sie werden durch die α-Amylase der Speicheldrüsen (Ptyalin) und des Pankreas bis zu den Disacchariden Maltose mit einer α-1→4-glykosidischen Bindung und Isomaltose mit einer α-1→6-glykosidischen Bindung gespalten.

Neben Maltose und Isomaltose gelangen auch die Disaccharide Saccharose und Laktose als Kohlenhydratlieferanten in den Darm. Dort können sie nur als Monosaccharide resorbiert werden. Erst durch die Disaccharidasen des intestinalen Bürstensaums werden sie weiter zu Monosacchariden hydrolysiert.

Maltase-Glucoamylase wird durch das Gen MGAM kodiert und besteht aus zwei Untereinheiten (Maltase und Glucoamylase) mit unterschiedlicher Substratspezifität. Die Aminosäuresequenz der Maltase-Glucoamylase und der ebenfalls im Bürstensaum der Enterozyten lokalisierten Saccharase-Isomaltase sind sehr ähnlich. Sie sind offenbar während der Evolution durch Verdoppelung eines Gens entstanden und haben so einen gemeinsamen Ursprung. Beide Enzyme hydrolysieren nur α-glykosidische Bindungen.

Die Maltase-Glucoamylase spaltet von verschiedenen Polysacchariden Glukose von den nichtreduzierenden Enden der Glukoseketten ab. Glukose wird also von den Ketten-Enden abgelöst, die einen Glucosylrest mit freier OH-Gruppe am Kohlstenstoffatom 4 (C₄) exponieren.

Substrate der Maltase-Glucoamylase sind Amylose und Amylopektin, Dextrine, Maltotriose und in geringem Umfang auch Maltose.

Joachim Rassow: Duale Reihe Biochemie, Thieme Verlag, 2. Auflage