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Glykogenphosphorylase

Synonym: GP
Englisch: glycogen phosphorylase

1 Definition

Die Glykogenphosphorylase, kurz GP ist eine im Zytosol befindliche Phosphorylase, die am Glykogenstoffwechsel beteiligt ist. Sie katalysiert nach Aktivierung den ersten Schritt der Glykogenolyse durch Abspaltung von Glucose-1-phosphat aus Glykogen.

2 Biochemie

2.1 Gewebespezifität

Im menschlichen Gewebe kommen 3 Isoenzyme der Glykogenphosphorylase vor, die nach dem Gewebe der Erstbeschreibung benannt sind:

Die Skelettmuskulatur enthält ausschließlich GPMM. GPLL kommt in fast allen Geweben außer in Gehirn, Herz- und Skelettmuskulatur vor. GPBB findet sich außer im Gehirn auch in hoher Konzentration in der Herzmuskulatur.

Bei myokardialer Ischämie kommt es durch Aktivierung der GPBB zu verstärktem Glykogenabbau. Dabei wird GPBB vom Glykogen freigesetzt und gelangt, wahrscheinlich über das T-Tubulus-System, innerhalb kurzer Zeit in den Blutkreislauf.

2.2 Reaktion

Bei ausreichender Verfügbarkeit von cAMP erfolgt eine Aktivierung der Proteinkinase A (PKA), welche nun unter ATP-Verbrauch die Glykogensynthase, die Phosphorylase-Kinase und den Proteinphosphatase-1-Inhibitor phosphoryliert. Dies führt auf der einen Seite zu einer Hemmung der Synthese von Glykogen. Zum anderen katalysiert die aktivierte Phosphorylase-Kinase eine Phosphorylierung der Glykogenphosphorylase. Diese ist nun aktiv und kann Glykogen spalten.

Als das Schlüsselenzym der Glykogenolyse, zeichnet sich die Glykogenphosphorylase dadurch aus, dass sie vom nicht-reduzierenden Ende des Glykogens ausgehend über ein Oxoniumion-Intermediat Glukosebausteine aus der Glykogenkette phosphorolytisch abspaltet. Dabei ist zu beachten, dass dieses Enzym ausschließlich dazu in der Lage ist, α-1,4-glykosidische Bindungen zu spalten.

Essenzieller Cofaktor dieses Enzyms im aktiven Zentrum ist kovalent an eine Lysylseitenkette gebundenes Pyridoxalphosphat, ein Vitamin-B6-Derivat, welches als Säure-Basen-Katalysator fungiert.

Am Ende der katalysierten Reaktion ist die Glykogenkette um ein Glukosemonomer verkürzt, welches in Form vom Glukose-1-phosphat frei wird. Diese Reaktion ist in der Zelle, anders als in vitro praktisch irreversibel, da unter physiologischen Bedingungen durch die - im Vergleich zu den Laborbedingungen - weitaus höhere Orthophosphat-Konzentration das chemische Gleichgewicht der Reaktion auf die Seite des Produktes verschoben wird.

Das Vorkommen von Pyridoxalphosphat ist untypisch für Enzyme außerhalb des Aminosäurestoffwechsels. Das Auftreten innerhalb des Glykogenstoffwechsels stellt eine Ausnahme dar.

3 Klinik

Erste klinische Untersuchungen zeigen eine hohe Sensitivität von GPBB als Biomarker eines Herzinfarkts innerhalb von 2 Stunden nach Schmerzbeginn. Zusätzlich scheint GPBB nicht nur nekrotische Zellschädigungen, sondern bereits ischämische Prozesse anzuzeigen, wie sie bei der instabilen Angina pectoris beobachtet werden.

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Fachgebiete: Biochemie

Diese Seite wurde zuletzt am 28. Mai 2021 um 11:50 Uhr bearbeitet.

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