Glykogensynthase

Die Glykogensynthase katalysiert die Reaktion einer aktivierten Glukoseeinheit (UDP-Glukose) an ein bereits vorhandenes Glykogenmolekül, oft auch als Starter-Glykogen ("primer-glycogen") bezeichnet, unter Abspaltung von UDP. Dabei wird das bereits vorhandene Glykogenmolekül um eine Glukoseeinheit verlängert.

Das Enzym wird sowohl allosterisch als auch durch kovalente Modifikation reguliert.

• Kovalente Modifikation: Die aktive Form des Enzyms ist die dephosphorylierte Form. Die Phosphorylierung des Enzyms durch Proteinkinasen führt folglich zur Inaktivierung des Enzyms. Dabei spielen v.a. die durch cAMP aktivierte Proteinkinase A sowie die Glykogensynthase-Kinase-3, welche durch Insulin inaktiviert wird, eine entscheidende Rolle.
• Allosterische Regulation: Die inaktive phosphorylierte Form des Enzyms kann durch supraphysiologische Konzentrationen von Glukose-6-phosphat in den aktiven Zustand überführt werden. Diese Art der Regulation findet jedoch unter physiologischen Bedingungen nicht statt.