Protein G

Protein G ist ein Protein, das ursprünglich aus der Zellwand bestimmter Streptokokkenstämme isoliert wurde. Es besitzt eine hohe Affinität zur Fc-Region von Immunglobulin G (IgG) und wird daher in biotechnologischen Anwendungen zur Aufreinigung und Detektion von Antikörpern eingesetzt.

Protein G zählt zusammen mit Protein A und Protein L zu den bakteriellen Proteinen, die mit Immunglobulinen interagieren. Sie dienen den Bakterien als Immunevasionsmechanismus, indem sie Antikörper binden und dadurch deren Effektor-Funktionen blockieren.

Die Molekülmasse beträgt abhängig vom Bakterienstamm zwischen 58 und 65 kDa, die Länge liegt bei 384 Aminosäuren. Protein G besitzt mehrere homologe Bindungsdomänen (meist 2–3), die selektiv an die Fc-Region von IgG-Molekülen binden. Anders als Protein A zeigt Protein G eine höhere Affinität zu einer breiteren Palette von IgG-Subklassen verschiedener Spezies, darunter Maus, Mensch, Kaninchen, Ziege und Ratte. Beim Menschen bindet es alle vier Subklassen (IgG₁, IgG₂, IgG₃, und IgG₄).

Es bildet keine oder nur eine geringe Bindung zu IgA, IgE und IgM aus.

Protein G wird zur Aufreinigung und Immobilisierung von Antikörpern aus Serum, Körperflüssigkeiten und Zellkulturen verwendet (z.B. Affinitätschromatographie oder Immunpräzipitation). Auch bei ELISA, Western-Blot und andere Immunoassays kommt es zum Einsatz.

• Akerström et al., Protein G: a powerful tool for binding and detection of monoclonal and polyclonal antibodies, J Immunol, 1985