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Natrium-Kalium-ATPase

(Weitergeleitet von Na/K-ATPase)

Synonyme: Natrium-Kalium-Pumpe, Natrium-Kalium-Ionenpumpe, 3 Na+/2 K+-ATPase, Na-K-ATPase
Englisch: Na+/K+-ATPase, Na⁺/K⁺ pump, sodium-potassium pump

1 Definition

Die Natrium-Kalium-ATPase ist ein Enzym aus der Klasse der Transmembranproteine, das in der Zellmembran verankert ist. Es katalysiert unter Hydrolyse von Adenosintriphosphat (ATP) den aktiven Transport (d.h. gegen den Konzentrationsgradienten) von 3 Natriumionen aus der Zelle und 2 Kaliumionen in die Zelle und fungiert somit als Antiporter.

2 Aufbau

Das Enzym besteht aus jeweils zwei α- und β-Untereinheiten, die gemeinsam als α2β2-Tetramer in der Membran liegen. Die α-Untereinheiten ragen größtenteils in das Zytosol, die β-Untereinheiten durchspannen die ganze Plasmamembran. Während der Enzymreifung dienen die β-Untereinheiten als Chaperone der α-Untereinheiten und überwachen die korrekte Faltung der mindestens acht transmembranären Domänen. Bindungsstellen präsentieren die α-Untereinheiten nach extrazellulär hin für Herzglykoside, nach intrazellulär für ATP.

3 Funktion

Pro Zyklus werden drei Na+-Ionen gegen den Konzentrationsgradienten aus der Zelle heraus und zwei K+-Ionen hinein gepumpt. Effektiv handelt es sich um die Entfernung eines positiven Ladungsträgers aus dem Zytosol der Zelle pro Zyklus. Pro Sekunde kann dieser Zyklus bis zu 300 mal ablaufen.

In Nervenzellen werden etwa 50-70 % des gesamten Energieumsatzes für die Natrium-Kalium-Pumpe aufgewendet, in elektrisch inaktiven Zellen hingegen nur ca. 30 %.

3.1 Zyklus

  1. Der Antiporter befindet sich im nach extrazellulär hin geschlossenen, aktivierbaren Zustand. Diese sogenannte Endoform besitzt hochaffine Bindungsstellen für drei Na+-Ionen.
  2. Unter Anwesenheit von intrazellulären Mg2+-Ionen diffundieren drei Na+-Ionen zu ihren zytosolischen Bindungsstellen der α-Untereinheit. Weiterhin wird ein Molekül ATP gebunden.
  3. Unter ATP-Verbrauch kommt es zur Autophosphorylierung eines Aspartatrests der α-Einheit. ADP wird dabei vom Phosphatrest abgespalten. Der Phosphatrest verbleibt in der Bindungsstelle.
  4. Die dabei frei gewordene Energie führt zu einer Konformationsänderung des Antiporters: Er ist nach intrazellulär geschlossen, nach extrazellulär offen. Diese sogenannte Exoform hat eine verminderte Affinität für Na+-Ionen und eine höhere Affinität für K+-Ionen.
  5. Die Na+-Ionen diffundieren aus den Bindungsstellen in den Extrazellularraum.
  6. Zwei K+-Ionen diffundieren an die passenden extrazellulären Bindungsstellen.
  7. Die Bindung führt zur Dephosphorylierung mit Konformationsänderung der Na-K-ATPase. Der Antiporter ist wieder nach Außen hin geschlossen und nach Innen hin geöffnet (Endoform).
  8. Die unphosphorylierte Pumpe hat eine geringere Affinität für K+-Ionen, weshalb diese den Antiporter in das Zytoplasma verlassen.
  9. Das Enzym steht wieder in seiner Ausgangsstellung bereit.

4 Pharmakologie

4.1 Hemmung

Die Natrium-Kalium-ATPase kann durch bestimmte Substanzen gehemmt werden, z.B. durch

Eine Hemmung der Natrium-Kalium-Pumpe fördert die Entstehung einer Hyperkaliämie.

4.2 Stimulation

Umgekehrt kann pharmakologisch auch eine Stimulation der Pumpe erreicht werden, z.B. durch

Eine Stimulation der Natrium-Kalium-Pumpe fördert eine Hypokaliämie. Dies ist u.a. der Grund, warum bei der Therapie eines ketoazidotischen Komas die Insulingabe unter strikter Kontrolle des Serumkaliums erfolgen muss.

Diese Seite wurde zuletzt am 12. Oktober 2020 um 17:32 Uhr bearbeitet.

Das ist ein kleiner Denkfehler drin. Die Refraktärzeit ist nicht von der Aktivität der Na-K-ATPase abhängig, sondern von der Öffnung der spannungsabhängigen Natriumkanäle (Depolarisation) bzw. Kaliumkanäle (Repolarisation). Die Na-K-ATPase stellt lediglich nach Ende des Kaliumausstroms in der relativen Refraktärzeit das Ruhemembranpotential wieder her. Die Wirkung von Mg bei TdP erklärt man sich durch eine "Membranstabilisierung" - was immer das bedeuten mag.
#6 am 05.10.2020 von Dr. Frank Antwerpes (Arzt | Ärztin)
Wenn Magnesium als Kofaktor für die Na-K-ATPase fungiert, müsst diese ja bei einer höheren Mg-Konzentration, eine höhere Aktivität aufweisen. Ist die Na-K-ATPase aktiver, so wird schneller eine Ausgangspotential aufgebaut. Wird einen Ausgangspotential schneller aufgebaut, so ist die Refraktärzeit verkürzt, und die Herzmuskelzelle kann schneller auf einen Reiz reagieren (kann also bei genügend häufiger Reizung tachykarder werden). Warum hilft dann Mg-Gabe bei der Torsade de Pointes Tachykardie, wenn es wie oben beschrieben eigentlich der tachykardie "in die Karten" spielen müsste? Vielen Dank im Voraus für euere Hilfe.
#5 am 05.10.2020 von Felix Wiedemann (Rettungssanitäter/in)
Hallo! Vielen Dank für den Hinweis! Das stimmt und wir haben den Fehler nun verbessert! Beste Grüße, Anna Albert
#4 am 25.09.2020 von Anna Albert (Arzt | Ärztin)
Betreffend den Abschnitt "Zyklus": Die Bindung von Kaliumionen in der Exoform führt zu einer Dephosphorylierung und damit zu einer Konformationsänderung der Pumpe. Die Kaliumionen verursachen somit nur indirekt die Konformationsänderung und der gebundene Phosphatrest wird früher (Schritt 7) abgespalten, als die Kaliumionen nach intrazellulär abgegeben werden. Quelle: Müller-Esterl, Werner; "Biochemie", Springer-Verlag, 3. Auflage (2018)
#3 am 29.05.2020 von Lorenz Lötterle (Student/in der Humanmedizin)
Konformationsänderung. Fixed
#2 am 18.11.2019 von Dr. Frank Antwerpes (Arzt | Ärztin)
Konformitätsänderung oder Konformationsänderung?
#1 am 16.11.2019 von Siobhan Eichner (Student/in der Humanmedizin)

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