Lactoferrin

Lactoferrin besteht aus einer Polypeptidkette mit rund 700 Aminosäuren und bildet zwei gleichartige globuläre Domänen, die als N-Lappen und C-Lappen bezeichnet werden. Der N-Lappen wird von den Aminosäureresten 1 bis 333, der C-Lappen von den Aminosäureresten 345 bis 692 gebildet. Die beiden Domänen sind durch eine kurze Alpha-Helix miteinander verbunden.

Jeder Lappen besteht aus zwei Unterdomänen (N1 und N2 sowie C1 und C2) und beinhaltet je eine Position für die Bindung von Eisen und eine weitere für die Glykosylierung. Der Umfang der Glykosylierung kann variieren, was die Schwankung des Molekulargewichts zwischen 76 und 80 kDa erklärt.

Lactoferrin ist ein basisches Protein. Sein isoelektrischer Punkt liegt bei einem pH-Wert von 8,7. Es kann in seinen Domänen reversibel zwei Metallionen binden, z.B. Eisen, Zink oder Kupfer. Die Affinität von Lactoferrin zu Eisen ist rund 300fach höher als die von Transferrin. Man unterscheidet entsprechend eisenreiches Hololactoferrin und eisenfreies Apolactoferrin.

Lactoferrin ist in vielen Körperflüssigkeiten zu finden, u.a. in der Muttermilch, im Speichel, in der Tränenflüssigkeit und im Schweiß. Man findet es auch in den Granula der neutrophilen Granulozyten. Mit seiner Freisetzung wird freies Eisen cheliert und den Mikroorganismen (v.a. Bakterien) entzogen, die es für ihr Wachstum brauchen.

Die Bestimmung von Lactoferrin im Stuhl gibt Hinweise auf die entzündliche Aktivität der Darmschleimhaut, z.B. im Rahmen einer Colitis ulcerosa.