Aminosäure

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Synonym: Aminocarbonsäure
Abkürzung: AS
Englisch: amino acid

1. Definition [bearbeiten]

Aminosäuren sind Carbonsäuren, bei denen ein Wasserstoff-Atom durch eine Aminogruppe (NH₂) ersetzt ist. Im engeren Sinn sind damit die 20 verschiedenen Aminosäuren gemeint, aus denen die menschlichen Proteine zusammengesetzt sind. Sie werden auch als "proteinogene" Aminosäuren bezeichnet. Es gibt in der Natur jedoch mehrere hundert weiterer Aminosäuren, die aber bei der Proteinsynthese keine Rolle spielen. Alle proteinogenen Aminosäuren tragen am Alpha-C-Atom (dem der Carboxylgruppe nächsten Kohlenstoffatom) eine Aminogruppe und liegen in der L-Form vor.

2. Systematik [bearbeiten]

Man unterscheidet essentielle und nicht-essentielle Aminosäuren; dabei können die nicht-essentiellen Aminosäuren vom Organismus selbst synthetisiert werden, während die essentiellen Aminosäuren aus externen Quellen - vor allem durch Nahrungsaufnahme - zugeführt werden müssen.

• Essentielle Aminosäuren
  • L-Isoleucin
  • L-Leucin
  • L-Lysin
  • L-Methionin
  • L-Phenylalanin
  • L-Threonin
  • L-Tryptophan
  • L-Valin
• Nicht-essentielle Aminosäuren
  • L-Alanin
  • L-Arginin
  • L-Asparaginsäure
  • L-Asparagin
  • L-Cystein
  • L-Glutamin
  • L-Glutaminsäure
  • L-Glycin
  • L-Histidin
  • L-Prolin
  • L-Serin
  • L-Tyrosin (essentiell für Kinder)
• Aminosäuren, die in anderen Spezies zur Proteinsynthese benutzt werden:
  • Pyrrolysin
  • Selenocystein (beim Menschen sind drei Enzyme bekannt, die Selenocystein enthalten)

Es lassen sich auch semi-essentielle Aminosäuren abgrenzen. Dazu zählen Aminosäuren, die nur in bestimmten Situationen mit der Nahrung aufgenommen werden müssen, beispielsweise bei gesteigertem Proteinbedarf (Wachstum, Rekonvaleszenz). In diese Gruppe fallen das L-Arginin und das L-Histidin.

3. Chemische Eigenschaften [bearbeiten]

Die chemischen Eigenschaften der Aminosäuren unterscheiden sich je nach dem Vorkommen weiterer funktioneller Gruppen. Die Klassifikationen der Aminosäuren beruhen auf diesen funktionellen Gruppen, auf der Differenzierung zwischen essentiellen und nicht-essentiellen Aminosäuren, auf der Wasserlöslichkeit (hydrophile und hydrophobe Aminosäuren), auf ihrer Fähigkeit, zu Kohlenhydraten metabolisiert zu werden (glukoplastische und ketoplastische Aminosäuren) oder auf dem pH-Wert in Lösung (saure und basische Aminosäuren).

4. Chiralität [bearbeiten]

Mit Ausnahme von Glycin sind alle Aminosäuren chiral aufgebaut. Je nach Anordnung ihrer Molekülgruppen um das asymmetrische Kohlenstoffatom kommen sie in zwei Formen vor, und zwar als

• L-Aminosäuren ("linksdrehende" Aminosäuren) oder als
• D-Aminosäuren ("rechtsdrehende" Aminosäuren)

Diese beiden Formen werden auch als Enantiomere bezeichnet. Sie verhalten sich chemisch identisch, unterscheiden sich jedoch in ihren optischen Eigenschaften. L-Aminosäuren drehen linear polarisertes Licht nach links (lat. laevus - links), D-Aminosäuren nach rechts (lat. dexter - rechts).

In biologischen Organismen werden ausschließlich L-Aminosäuren zur Proteinsynthese verwendet. Das ist darauf zurückzuführen, dass die an der Synthese beteiligten Enzyme nur diese Form verarbeiten können.