CPT1B

Es gibt drei Formen des humanen CPT1-Enzyms, die in unterschiedlichen Geweben exprimiert werden.

• CPT1A (Leber)
• CPT1B (Herz und Skelettmuskulatur)
• CPT1C (Gehirn)

CPT1A und CPT1B ähneln sich in ihrer Aminosäuresequenz (62 % Homologie) und Proteinfunktion. Beide sind in der äußeren Mitochondrienmembran lokalisiert und spielen eine Rolle bei der β-Oxidation und Nukleotidsynthese. CPT1C kommt ausschließlich im endoplasmatischen Retikulum von Neuronen vor.

CPT1B wird durch das gleichnamige Gen auf Chromosom 22 am Genlokus 22q13.33 durch 21 Exons kodiert. Mehrere Transkriptvarianten sind beschrieben.

CPT1B wird überwiegend im Herz und Skelettmuskel exprimiert, da diese Gewebe eine hohe oxidative Kapazität aufweisen.

CPT1B erleichtert den Transport langkettiger Fettsäuren in die Mitochondrien, indem es Acyl-CoA in Acylcarnitin umwandelt und so die anschließende Energieproduktion über die Fettsäureoxidation ermöglicht.

$${\displaystyle \mathrm{C}\mathrm{a}\mathrm{r}\mathrm{n}\mathrm{i}\mathrm{t}\mathrm{i}\mathrm{n}+\mathrm{A}\mathrm{c}\mathrm{y}\mathrm{l}-\mathrm{C}\mathrm{o}\mathrm{A}⟶\mathrm{A}\mathrm{c}\mathrm{y}\mathrm{l}\mathrm{c}\mathrm{a}\mathrm{r}\mathrm{n}\mathrm{i}\mathrm{t}\mathrm{i}\mathrm{n}+\mathrm{C}\mathrm{o}\mathrm{A}}$$

CPT1B wird durch Malonyl-CoA reguliert, das seine Aktivität als Reaktion auf den zellulären Energiestatus hemmt. In-vitro-Studien deuten darauf hin, dass CPT1B 30- bis 100-mal empfindlicher auf die Malonyl-CoA-Hemmung reagiert als CPT1A.

Bislang (2026) wurde bei Menschen im Gegensatz zu CPT1A und CPT1C kein erblicher CPT1B-Mangel beobachtet. Tiermodelle zeigen, dass der Verlust der CPT1B-Funktion die kardiale Lipotoxizität verstärkt und unter Belastung zur Verschlechterung einer Herzinsuffizienz beiträgt.

• GeneCards – CPT1B Gene, abgerufen am 27.01.2026
• NIH – Cpt1b carnitine palmitoyltransferase 1b, muscle, abgerufen am 27.01.2026
• Schlaepfer und Joshi,  CPT1A-mediated Fat Oxidation, Mechanisms, and Therapeutic Potential, Endocrinology, 2020