Transcobalamin: Unterschied zwischen den Versionen

Aktuelle Version vom 21. März 2024, 10:06 Uhr

Synonyme: R-Binder-Protein
Englisch: transcobalamin

Definition

Transcobalamin ist der Überbegriff für eine Reihe von zu den Globulinen gehörenden Transportproteinen, die auf den Transport bzw. Schutz von Cobalamin (Vitamin B12) spezialisiert sind.

Unterteilung

Strukturell werden drei verschiedene Untertypen des Transcobalamins unterschieden:

Transcobalamin I

Transcobalamin I (Synonym: Haptocorrin) besitzt eine Molekülmasse von 48.209 Dalton. Das entsprechend für dieses Protein codierende Gen befindet sich im menschlichen Erbgut auf Chromosom 11. Transcobalamin I besteht aus 433 Aminosäuren. Im elektrischen Feld der Gelelektrophorese wandert es als Beta-Globulin. Transcobalamin I wird von den Kopfspeicheldrüsen sezerniert. Seine Aufgabe besteht darin, bereits im Speichel mit Cobalamin einen Komplex zu bilden und es so vor der Magensäure zu schützen. Im Duodenum wird es wieder abgespalten, worauf die Bindung von Cobalamin an den Intrinsic Factor folgen kann.

Transcobalamin II

Diese Unterart weist eine Molekülmasse von 47.538 Dalton. Seine genetische Codierung befindet sich auf Chromosom 22. Das Polypeptid besteht aus einer Kette aus 427 Aminosäuren. Ebenso wie das funktionell und strukturell ähnliche Transcobalamin III wandert Transcobalamin II in der Elektrophorese als Alpha-Globulin. Transcobalamin II transportiert das in den Enterozyten aufgenommene und nach der Aufnahme vom Intrinsic Factor abgespaltene Cobalamin via Blutbahn zur Leber. Ein kongenitaler Transcobalamin-II-Mangel kann eine seltene Ursache einer megaloblastären Anämie bei Säuglingen sein.

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 ''Synonyme: R-Binder-Protein'' <br>
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 ==Definition==
-'''Transcobalamin''' ist der Überbegriff für eine Reihe von zu den [[Globulin]]en gehörenden [[Transportprotein]]en, die auf den Transport von [[Cobalamin]] ([[Vitamin B12]]) spezialisiert sind und es vor dem tiefen pH im Magen schützen.
+'''Transcobalamin''' ist der Überbegriff für eine Reihe von zu den [[Globulin]]en gehörenden [[Transportprotein]]en, die auf den Transport bzw. Schutz von [[Cobalamin]] ([[Vitamin B12]]) spezialisiert sind.
 ==Unterteilung==
 Strukturell werden drei verschiedene Untertypen des Transcobalamins unterschieden:
-* Transcobalamin I
+* [[Transcobalamin I]] (TCN1)
-* Transcobalamin II
+* [[Transcobalamin II]] (TCN2)
-* Transcobalamin III
+* [[Transcobalamin III]] (TCN3)
-Transcobalamin I und II besitzen eine große [[Physiologie|physiologische]] Bedeutung und werden im Folgenden vorgestellt.
 ==Transcobalamin I==
-Transcobalamin I besitzt eine [[Molekülmasse]] von 48.209 [[Dalton]]. Das entsprechend für dieses [[Protein]] codierende [[Gen]] befindet sich im [[Mensch|menschlichen]] [[Erbgut]] auf [[Chromosom 11]]. Es setzt sich zusammen aus eine [[Aminosäuresequenz]], bestehend aus 433 [[Aminosäure]]n. Im [[elektrisch]]en Feld der [[Gelelektrophorese]] wandert Transcobalamin I als Beta-Globulin. Seine Aufgabe besteht darin, überschüssiges Cobalamin aus der [[Peripherie]] zurück zur [[Leber]] zu transportieren.
+Transcobalamin I (Synonym: [[Haptocorrin]]) besitzt eine [[Molekülmasse]] von 48.209 [[Dalton]]. Das entsprechend für dieses [[Protein]] codierende [[Gen]] befindet sich im [[Mensch|menschlichen]] [[Erbgut]] auf [[Chromosom 11]]. Transcobalamin I besteht aus 433 [[Aminosäure]]n. Im [[elektrisch]]en Feld der [[Gelelektrophorese]] wandert es als [[Beta-Globulin]]. Transcobalamin I wird von den [[Speicheldrüse|Kopfspeicheldrüsen]] sezerniert. Seine Aufgabe besteht darin, bereits im [[Speichel]] mit [[Cobalamin]] einen Komplex zu bilden und es so vor der Magensäure zu schützen. Im Duodenum wird es wieder abgespalten, worauf die Bindung von [[Cobalamin]] an den [[Intrinsic Factor]] folgen kann.
 ==Transcobalamin II==
-Diese Unterart weist eine Molekülmasse von 47.538 Dalton. Seine [[Genetik|genetische]] [[Codierung]] befindet sich auf [[Chromosom 22]]. Das [[Polypeptid]] besteht aus einer Kette aus 427 Aminosäuren. Ebenso wie das funktionell und strukturell ähnliche Transcobalamin III wandert Transcobalamin II in der [[Elektrophorese]] als Alpha-Globulin. Aufgabe dieses Proteins ist der Transport von Cobalamin zu den [[Zelle]]n der Peripherie.
+Diese Unterart weist eine Molekülmasse von 47.538 Dalton. Seine [[Genetik|genetische]] [[Codierung]] befindet sich auf [[Chromosom 22]]. Das [[Polypeptid]] besteht aus einer Kette aus 427 Aminosäuren. Ebenso wie das funktionell und strukturell ähnliche Transcobalamin III wandert Transcobalamin II in der [[Elektrophorese]] als Alpha-Globulin. Transcobalamin II transportiert das in den Enterozyten aufgenommene und nach der Aufnahme vom [[Intrinsic Factor]] abgespaltene [[Cobalamin]] via Blutbahn zur Leber. Ein [[kongenitaler Transcobalamin-II-Mangel]] kann eine seltene Ursache einer [[megaloblastäre Anämie|megaloblastären Anämie]] bei Säuglingen sein.
-==Synthese==
-Die Transcobalamine werden von den Kopfspeicheldrüsen in den Nahrungsbrei sezerniert.
 [[Fachgebiet:Biochemie]]
 [[Fachgebiet:Physiologie]]