(Weitergeleitet von Schardinger-Enzym)
Synonym: Schardinger-Enzym; XOD, Xanthinoxidoreduktase, Xanthindehydrogenase
Englisch: xanthine oxidase
Die Xanthinoxidase ist ein wichtiges Enzym im Stoffwechsel der Purinbasen der DNA.
Xanthinoxidase ist eine flavinhaltige Oxidase, welche Molybdän als wirksames Metallion (siehe Molybdän-Cofaktor) und FAD als prosthetische Gruppe enthält. Das Enzym oxidiert Hypoxanthin zu Xanthin und anschließend Xanthin zu Harnsäure. Xanthinoxidase hat ein relativ weites Wirkungsspektrum, so ist sie in der Leber am Abbau der Purine beteiligt und wirkt zudem auch als Alkoholdehydrogenase. Xanthinoxidase kommt auch in der Milch vor (Schardinger-Enzym).
Eine vermehrte Harnsäurebildung (Hyperurikämie) kann über eine aus ungeklärten Gründen gesteigerte Aktivität der Leber-Xanthinoxidase zustande kommen, die das Fließgleichgewicht des Purinstoffwechsels in Richtung auf die Harnsäuresynthese verschiebt.
Bei der Xanthinurie erfolgt die Umwandlung von Xanthin zu Harnsäure in ungenügenden Ausmaße durch zu niedrige Akivität der Xanthinoxidase. Daher wird Xanthin in größerer Menge im Harn ausgeschieden.
Bei der Molybdän-Cofaktor-Defizienz besteht ein Mangel an der biologisch aktiven Form des Molybdäns, dem oben erwähnten Molybdän-Cofactor (MoCo). Dadurch ist die Aktivität der Xanthinoxidase vermindert und die Akkumulation von Xanthin führt zu Ablagerungen, Xanthinurie und Xanthinsteinen.
Zur Vermeidung des "Aussalzens" (Kristallisation) der Harnsäure (Urat) werden Xanthinoxidasehemmer verabreicht. Auf dem Markt vertretene Wirkstoffe sind Allopurinol und Febuxostat.
Fachgebiete: Biochemie, Pharmakologie
Diese Seite wurde zuletzt am 3. September 2019 um 10:07 Uhr bearbeitet.
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