Alkoholdehydrogenase

Alkoholdehydrogenase, kurz ADH, ist ein dimeres Enzym aus der Klasse der Oxidoreduktasen. Es katalysiert die chemische Umwandlung von Alkoholen zu den entsprechenden Aldehyden oder Ketonen und die korrespondierende Rückreaktion.

Es existieren 5 verschiedene Formen der Alkoholdehydrogenase (Klasse 1 - 5), wobei die Klasse 1 beim Menschen die wichtigste ist. Die zytosolische Klasse-1-Alkoholdehydrogenase besteht aus den drei Untereinheiten A, B, und C, die von den Genen ADH1A, ADH1B, und ADH1C kodiert werden. Das Enzym kommt vorwiegend in der Magenwand und in der Leber vor. Es katalysiert die Umsetzung von Ethanol zu Acetaldehyd:

$${\displaystyle {\ce {CH3CH2OH + NAD^+ -> CH3CHO + NADH + H^+}}}$$

Darüber hinaus existieren noch weitere Enzyme, die an der Oxidation von Ethanol beteiligt sind. Dazu gehören die endoplasmatische Alkohol-Oxidase, das CYP2E1-abhängige MEOS, sowie die peroxisomale Katalase.

Inhibitoren der Alkoholdehydrogenase, wie z.B. Fomepizol, werden bei Intoxikationen mit Ethylenglykol und Methanol eingesetzt.

Unterschiede in der Aminosäuresequenz der Alkoholdehydrogenasen-Untereinheiten können einer der Gründe dafür sein, dass individuelle Unterschiede in der Alkoholverträglichkeit existieren. Die Expression der Alkoholdehydrogenasen-Gene ist – im Gegensatz zur Alkohol-Oxidase und zum MEOS – unabhängig vom individuellen Alkoholkonsum.

• Rassow et al., Duale Reihe Biochemie, Georg Thieme Verlag Stuttgart, 4. Auflage, Seite 143