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Lipoproteinlipase

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Englisch: lipoprotein lipase

1 Definition

Die Lipoproteinlipase, kurz LPL, ist ein wasserlösliches Enzym aus der Familie der Lipasen, das die Hydrolyse von Triglyceriden aus Lipoproteinen katalysiert. Dadurch werden aus VLDL-Lipoproteinen und Chylomikronen Fettsäuren freigesetzt, die von verschiedenen Zellen zur Fettsynthese verwendet werden können.

2 Struktur

LPL besteht aus 2 verschiedenen Regionen, einer kleineren C-terminalen Domäne und einer größeren N-terminalen Domäne. Beide Domänen sind durch einen Peptidlinker verbunden.

Die N-terminale Domäne hat eine globuläre Struktur, die ein zentrales β-Faltblatt aufweist, das von mehreren α-Helices umgeben ist. Sie enthält das aktive lipolytische Zentrum. Es weist eine hoch konservierte Triade aus den Aminosäuren Serin (Position 132), Asparaginsäure (Position 156) und Histidin (Position 241) auf.

Die C-terminale Domäne ist ein β-Sandwich, das aus zwei β-Faltblättern besteht und an einen Zylinder erinnert.

3 Funktion

Die Lipoproteinlipase ist ein extrazelluläres Enzym, das die Triacylglycerine der zirkulierenden Lipoproteine in zwei Fettsäuren und ein Monoacylglycerin spaltet. Durch diese Katalyse wird VLDL zunächst zu IDL, dann zu LDL konvertiert. Das Enzym wird durch das Angiopoetin-ähnliche Protein 3 (ANGPTL3) gehemmt.

4 Klinik

Ein genetisch bedingter Lipoproteinlipasemangel führt klinisch zu einer Hypertriglyceridämie, eine Überexpression möglicherweise zu einer Insulinresistenz und zur Adipositas.

Bei einer chronischen lymphatischen Leukämie (CLL) ist die Expression von LPL ein Prädiktor für einen ungünstigen Krankheitsverlauf, da die malignen Zellen Fettsäuren zur Energiegewinnung heranziehen.

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Fachgebiete: Biochemie

Diese Seite wurde zuletzt am 25. August 2020 um 17:11 Uhr bearbeitet.

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