Aminotransferase

von lateinisch: transferre - hinübertragen
Synonyme: Transaminase, Aminoferase
Englisch: aminotransferase, transaminase

1 Definition

Als Aminotransferasen, oder nach alter Nomenklatur Transaminasen, bezeichnet man die zur Gruppe II der EC-Klassifikation gehörigen Enzyme, die den Austausch von Aminogruppen zwischen Aminosäuren und α-Ketosäuren katalysieren.

2 Biochemie

Die Reaktion, welche durch Aminotransferasen katalysiert wird nennt man Transaminierung. Hierbei werden Aminogruppen einer momentan nicht benötigten Aminosäure auf eine α-Ketosäure übertragen. Die α-Ketosäure wird dadurch zu einer anderen Aminosäure und die Ausgangs-Aminosäure wird zu einer α-Ketosäure umgewandelt. Dieser Vorgang findet im menschlichen Körper jeden Moment unzählige Male statt.

3 Beispiele

Die beiden wichtigsten Aminotransferasen der Biochemie des Menschen sind die Aspartat-Aminotransferase (AST bzw. ASAT) und die Alanin-Aminotransferase (ALT bzw. ALAT). Beide benötigen Pyridoxalphosphat (PALP) als Coenzym.

• Aspartat-Aminotransferase: Das Enzym wurde nach der alten Nomenklatur Glutamat-Oxalacetat-Transaminase (GOT) genannt. Diese Bezeichnung ist noch heute im klinischen Alltag gebräuchlich. Es katalysiert die Reaktion von Aspartat und α-Ketoglutarat zu Oxalacetat und Glutamat.
• Alanin-Aminotransferase: Das Enzym wurde nach der alten Nomenklatur Glutamat-Pyruvat-Transaminase (GPT) genannt und auch diese Bezeichnung ist noch heute vorherrschend im klinischen Alltag. Es katalysiert die Reaktion von Alanin und α-Ketoglutarat zu Pyruvat und Glutamat.

Darüber hinaus gibt es noch weitere Aminotransferasen wie die BCAA-Aminotransferase der verzweigtkettigen Aminosäuren oder die Glutamin-PRPP-Aminotransferase in der Biosynthese der Purinnukleotide.

Die einzigen Aminosäuren, die nicht über eine Aminotransferase verfügen, sind Threonin und Lysin.^[1]

4 Klinik

Die Aminotransferasen haben im klinischen Alltag eine große Bedeutung, da Aminotransferasen normalerweise überwiegend intrazellulär vorkommen. Die ALT ist in besonders hoher Konzentration in Leberzellen vorhanden, die AST in Leberzellen, jedoch auch in Herz- und Skelettmuskelzellen, Gehirn, Niere und Pankreas. Sterben diese Zellen ab, gelangen die Enzyme in den Blutkreislauf. Bei einem vermehrten Gewebeuntergang in der Leber steigt deshalb die Konzentration der Aminotransferasen im Blut an.

Indikationen zur Bestimmung von ALT und AST im Blut sind u.a.:

• akute und chronische Hepatitis - hier sind oft ALT und AST erhöht, wobei die ALT typischerweise die AST übertrifft. Das Verhältnis AST/ALT, der De-Ritis-Quotient, kann zur Abschätzung des Ausmaßes des Leberschadens verwendet werden.
• akuter Herzinfarkt - hier steht die AST im Vordergrund, sie steigt innerhalb von 4 bis 8 Stunden nach einem Herzinfarkt an und erreicht nach 16 bis 48 Stunden ihr Maximum.

siehe auch: Leberenzyme

5 Quellen

1. ↑ Horn F., Biochemie des Menschen, Georg Thieme Verlag Stuttgart, 8. Auflage 2021