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Thioredoxinreduktase

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Englisch: thioredoxin reductase

1 Definition

Das Enzym Thioredoxinreduktase, kurz TR oder TrxR, ist eine zur Gruppe I der EC-Klassifikation gehörende Oxidoreduktase. Es ist in der Lage, Thioredoxindisulfid unter Oxidation von FADH2 zu reduzieren. Diese Reaktion ist ein Teilschritt des Synthesemechanismus von Desoxyribonukleotiden.

2 Biochemie

Die beim Menschen vorkommende Thioredoxinreduktase hat ein Molekulargewicht von etwa 55 kDa. Sie besteht aus zwei monomeren Untereinheiten, die je eine FAD- und NADPH-bindende Domäne besitzen. Im aktiven Zentrum enthält das Enzym einen Selenocystein-Rest und eine Disulfidbindung, die Grundlage seiner reduzierenden Wirkung ist.

Es wurde bislang drei Isoenzyme identifiziert, die als Thioredoxinreduktase 1, 2 und 3 durchnummeriert werden. TrxR1 kommt in allen Körperzellen im Zytosol vor, TrxR2 in den Mitochondrien. TrxR3 findet man nur im Hoden.

Die Thioredoxinreduktase ist das einzige Enzym, das die Reduktion von Thioredoxin (Trx) katalysiert und daher die zentrale Komponente des Thioredoxin-Systems. Zusammen mit NADPH formt dieses System reduzierte Disulfidbindungen in Zellen. Elektronen wechseln dabei über die Thioredoxinreduktase von NADPH auf Trx, das seinerseits Proteindisulfide oder andere Substrate reduziert.

3 Pharmakologie

Da die Thioredoxinreduktase essentiell für das Zellwachstum und das Überleben der Zelle ist, stellt sie theoretisch ein ausgezeichnetes Target für die medikamentöse Tumortherapie dar. Das Enyzm wird von verschiedenen Tumorzellen verstärkt exprimiert. Eine Hemmung der Thioredoxinreduktase, die den Zelltod herbeiführt, wird zum Beispiel durch Motexafin Gadolinium (MGd) erreicht.

Die bakterielle Thioredoxinreduktase ist der Angriffsort der antibiotischen Wirkung von Auranofin. Sie könnte potentiell bei Infektionen durch Amöben, Mykobakterien und MRSA genutzt werden.

Fachgebiete: Biochemie

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