FAD

FAD besteht aus ADP, das über Ribit, einen Zuckeralkohol, an einen Isoalloxazinring gebunden ist. Letzterer leitet sich von Riboflavin ab und ist die reaktive Gruppe im Coenzym. Als prosthetische Gruppe ist FAD fest an sein Enzym gebunden. Die Bindung kann kovalent, also dauerhaft, oder reversibel sein. Enzyme, die FAD enthalten, werden auch Flavoproteine oder Flavoenzyme genannt.

Funktion als Elektronenüberträger

FAD kann im Vergleich zu NAD oder NADP ein oder zwei Elektronen aufnehmen. Die Aufnahme von einem Elektron und Proton ergibt FADH. Die Übertragung von zwei Elektronen und Protonen ergibt das vollständig reduzierte FADH₂.

FAD hat bei einem pH-Wert von 7 ein positiveres, d.h. niedrigeres Redoxpotential als NAD und NADP und übt dadurch eine höhere Anziehungskraft auf Elektronen aus. FAD kann daher Elektronen aus Oxidationsreaktionen aufnehmen, bei denen nicht ausreichend Energie frei wird, um NAD oder NADP zu reduzieren. Oft handelt es sich dabei um Dehydrierungen, also Reaktionen, bei denen unter Abspaltung von Wasserstoffatomen eine Doppelbindung gebildet wird.

Funktion im Stoffwechsel

FAD ist wie NAD vorwiegend an katabolen Prozessen beteiligt. Es nimmt Elektronen während der β-Oxidation von Fettsäuren und im Citratzyklus auf. In der Atmungskette wird die reduzierte Form wieder oxidiert und die Elektronen werden zur Synthese von ATP genutzt.

Im menschlichen Organismus wird FAD aus Riboflavin synthetisiert.