Magenlipase

Die Magenlipase ist ein Polypeptid aus 371 Aminosäuren, die teils in Form einer α-Helix, teils als β-Faltblatt angeordnet sind. Sie besitzt eine katalytische Triade (Ser-153, His-353, Asp-324) und ein Oxyanion-Loch wie die Serinproteasen.

Die Magenlipase wird vor allem von den Hauptzellen im Magenfundus sezerniert. Ihr pH-Optimum liegt bei einem pH-Wert von 3 bis 6. Im Gegensatz zu den Lipasen, die ihr pH-Optimum im alkalischen Bereich haben - wie die Pankreaslipase, benötigt sie keine Gallensäuren oder Colipasen für ihre enzymatische Aktivität. Diese Eigenschaft teilt sie mit der Zungenlipase, die ebenfalls im sauren pH-Bereich aktiv ist.

Beim Menschen sind die sauren Lipasen für etwa 30% der Hydrolyse von Neutralfetten verantwortlich. Bei Neugeborenen liegt der Anteil sogar bei 50%, da bei ihnen die Aktivität der Pankreaslipase noch nicht voll entwickelt ist.

Die Magenlipase kann bei einem Ausfall des Pankreas einen Teil der Funktion der Pankreaslipase übernehmen, so dass der Körper zumindest über ein basales Set an Enzymen verfügt, um Fette zu spalten. Eine Beschränkung der Magenlipase ist jedoch, dass sie nur eine Fettsäure von einem Triglycerid abspalten kann. Das verbleibende Diacylglycerol wird vom Körper nicht resorbiert. Deshalb ist die Fettverdauung durch die Magenlipase weniger effizient.