Gewebetransglutaminase
Synonym: Transglutaminase 2
Englisch: tissue transglutaminase
Definition
Die Gewebetransglutaminase, kurz tTG or TG2, ist ein kalziumabhängiges Enzym aus der Familie der Transglutaminasen.
Biochemie
Das Enzym verbindet verschiedene Proteine bzw. Proteinteile durch kovalente inter- oder intramolekulare Bindungen (Crosslinking), die eine Proteolyse verhindern. Dabei wird die ε-Aminogruppe eines Lysinrests mit der γ-Carboxamidgruppe eines Glutaminrests verknüpft. Darüber hinaus katalysiert die Gewebetransglutaminase weitere biochemische Reaktionen wie die Deamidierung oder die Bindung und Hydrolyse von GTP.
Die Gewebetransglutaminase besitzt die EC-Nummer 2.3.2.13. Ihr Molekulargewicht beträgt rund 78 kDa.
Vorkommen
Gewebetransglutaminase kommt intra- und extrazellulär in verschiedenen Geweben vor, u.a. im Herz, in der Leber und im Dünndarm. Intrazelluläre tTG findet sich hauptsächlich im Zytosol, in geringeren Mengen jedoch auch im Zellkern und in den Mitochondrien.
Funktion
Der tTG werden viele verschiedene Funktionen zugeschrieben, u.a. spielt sie eine Rolle bei der Zelladhäsion, beim Aufbau der extrazellulären Matrix, bei der Wundheilung sowie bei der Zellproliferation und -motilität.
Intrazelluläres tTG soll auch bei der Apoptose eine wichtige Rolle spielen. Ferner wird angenommen, dass tTG den Aufbau des Zytoskeletts unterstützt, indem es verschiedene Strukturproteine wie Myosin, Actin und Spectrin miteinander vernetzt.
um diese Funktion zu nutzen.